Etude fonctionnelle de CadA, l'ATPase-cadmium de Listeria monocytogenes

par Nathalie Bal

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et moléculaire

Sous la direction de Florent Guillain.

Soutenue en 2002

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    Les ATPases de type P1 assurent le transport actif d'ions métalliques lourds, à travers une membrane, contre leur gradient électrochimique. Cette thèse a consisté en l'étude fonctionnelle de CadA, ATPase de type P1 engagée dans la détoxication du cadmium chez Listeria monocytogenes. L'étude de CadA, exprimée dans les cellules Sf9 via Baculovirus, révèle ses caractéristiques enzymatiques principales et confirme son appartenance à la sous-famille des ATPases de type P1 transportant Cd2+, Zn2+ ou Pb2+. L'étude d'une protéine CadA tronquée du domaine cytoplasmique N-terminal de liaison des ions métalliques lourds atteste que ce domaine n'est pas essentiel au fonctionnement de l'ATPase, mais il pourrait avoir un rôle régulateur. L'étude du rôle du motif membranaire conservé CPC de CadA suggère son implication dans le(s) site(s) de transport membranaire. Enfin, un phénotype de sensibilité au cadmium associé à l'expression de CadA a été découvert chez Saccharomyces cerevisiae.

  • Titre traduit

    Functional study of CadA, the cadmium ATPase from Listeria monocytogenes


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    P1-type ATPases are membrane proteins responsible for the active transport of heavy metal ions against their electrochemical gradient, across the membrane. The goal of this thesis was to elucidate the functional properties of CadA, a P1-type ATPase involved in Listeria monocytogenes resistance to cadmium. The study of CadA, expressed in Sf9 cells via Baculovirus, allowed us to determine its main enzymatic characteristics and to confirm its classification in the sub-group of P1-type ATPases that translocate cadmium, zinc or lead. By studying a modified CadA truncated of its cytoplasmic N-terminal metal-binding domain, we concluded that this domain is not essential for CadA function but it can have a regulatory role. The study of the conserved membrane CPC motif revealed that this motif can be part of the membranous transport site(s). Beside, a phenotype of cadmium sensitivity was discovered when expressing CadA in the yeast Saccharomyces cerevisiae.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (150 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 125-145

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  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire Joseph-Fourier.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : TS02/GRE1/0196
  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire Joseph-Fourier.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS02/GRE1/0196/D
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