Etude comparative du catabolisme de l'acide ricinoléi͏̈que chez les levures du genre Sporidiolus : mise en évidence et caractérisation du système béta-oxydant impliqué

par Caroline Perrin Blin

Thèse de doctorat en Sciences des aliments

Sous la direction de Gilles Feron et de Charles Diviès.

Soutenue en 2002

à Dijon .


  • Résumé

    Les levures du genre Sporidiobolus sont utilisées pour la production de γ-C10 (arôme pêche) par dégradation d'acide ricinoléique. Parmi 4 espèces du genre, seules 2 produisent la γ-C10 en forte quantité, alors que toutes dégradent le substrat. Nous avons recherché les intermédiaires de la ß-oxydation du RCoA sur extraits de Sporidiobolus in vitro. Des différences métaboliques ont été mises en évidence entre ces levures. Sp. Ruinenii et Sp. Pararoseus ont été prises comme modèles pour lier ces résultats à l'organisation des enzymes impliquées. Ainsi, la protéine (PMF) portant deux activités de la β-oxydation (énoyl-CoA hydratase et 3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase) a été partiellement purifiée et se localise dans les peroxysomes et le cytosol de Sp. Ruinenii. Chez Sp. Pararoseus outre une PMF similaire, un complexe portant l'acyl-CoA déshydrogénase, la thiolase et une 3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase serait impliqué dans la β-oxydation. La localisation de ce système est discutée.

  • Titre traduit

    = Comparative study of ricinoleic acid catabolism in yeast from the genus Sporidiobolus : isolation and characterization of the involved beta-oxidation system


  • Résumé

    The yeast of the genus Sporidiobolus are used for γ-C10 (peach flavour) production through ricinoleic acid degradation. Among 4 species in the genus, only 2 produce important quantity of γ-C10, whereas all degrade the substrate. We searched for RcoA β-oxidation intermediates by extracts of Sporidiobolus in vitro. Metabolic differences were shown between the yeast. Sp. Ruinenii and Sp. Pararoseus were chosen as models for trying to link these results to the organisation of involved enzymes. The protein (MFP) bearing two ß-oxidative activities (enoyl-CoA hydratase and 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase) was partially purified and is located into sp. Ruinenii peroxysomes and cytosol. In sp. Pararoseus in addition to a similar mfp, a complex exhibiting acyl-coa dehydrogenase, thiolase and a 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activities would be involved in β-oxidation. The localisation of this complex is discussed.

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Informations

  • Détails : 152 f.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 123-143

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  • Bibliothèque : Université de Bourgogne. Service commun de la documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TDDIJON/2002/56*BU/SE
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