Etude de l'activité endonucléasique du protéasome 20S : effet de l'interaction de la protéine HIV-Tat avec le protéasome 20S sur la dégradation des éléments ARNm AU-rich et HIV-TAR et analyse comparative de ces deux substrats

par Karine Bert

Thèse de doctorat en Biologie

Sous la direction de Hans-Peter Schmid.

Soutenue en 2002

à Clermont-Ferrand 2 .

  • Titre traduit

    Study of endonucléase activity of 20S proteasome : impact of 20S proteasome-HIV-Tat interaction on AU-rich elements and HIV-TAR degradation comparative analysis of these two substrates


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  • Résumé

    Le protéasome est un complexe multiprotéique distribué de façon ubiquitaire parmi les cellules eucaryotes et procaryotes. Il est impliqué par ses activités protéolytique et RNasique dans de nombreuses fonctions cellulaires, dont les mécanismes de défense antivirale. Ainsi, l'activité endonucléasique conduit à la dégradation de certains ARNm viraux. De plus, des protéines virales de diverses origines, telle la protéine Tat du VIH, s'associent avec le protéasome et interfèrent avec ses activités protéolytiques. Cependant, l'impact de l'interaction Tat-protéasome sur l'activité endonucléasique demeuraient inconnues. La protéine HIV-Tat interviendrait sur le contrôle de la défense intracellulaire en tant qu'inhibiteur de l'activité RNasique protéasomale responsable de la dégradation d'ARN viraux

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Informations

  • Détails : 1 vol. (92 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury

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  • Bibliothèque : Bibliothèque Clermont Université (Aubière). Section Sciences et Techniques.
  • Disponible pour le PEB
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