Etude du comportement cinétique des lipases de différentes origines sur les esters vinyliques et les triacylglycérols en solution et en émulsion : comparaison entre lipases et estérases

par Lylia Nini

Thèse de doctorat en Biochimie de la nutrition. Aspects moléculaires et cellulaires

Sous la direction de Louis-Claude Comeau et de Louis Sarda.

Soutenue en 2002

à Aix-Marseille 3 .


  • Résumé

    On admet que les lipases, au contraire des estérases, agissent aux interfaces et montrent une forte augmentation d'activité en présence d'une émulsion de substrat (activation interfaciale). La structure de nombreuses lipases montre qu'il existe une boucle peptidique (volet) masquant l'accés au site actif. On a considéré ce domaine comme une caractéristique des lipases. L'étude du comportement cinétique des lipases de R. Oryzae, M. Miehei, P. Cyclopium, P. Camembertii, H. Lanuginosa, C. Rugosa, C. Antarctica, des lipases de pancréas humain et de Cobaye, de l'estérase hépatique, de l'acétylcholinestérase et de la cutinase, à l'aide d'esters vinyliques et triglycérides, a montré que toutes ces enzymes, dont certaines ne possèdent pas de volet, sont actives sur des solutions d'esters sans montrer d'activation interfaciale. Les estérases ont une très grande affinité pour les esters en solution et se distinguent des lipases par leur incapacité à hydrolyser les émulsions trioléine, la trioctanoine et laurate de vinyle.

  • Titre traduit

    Study of kinetic behaviour of lipases from different origines on vinyl esters and triacylglycerols in solution and emulsion : comparison between lipases ans esterases


  • Résumé

    It is admitted that lipases, in contrast to esterases, act at interfaces display a high increase in activity in the presence of emulsified substrate (interfacial activation). The structure of several lipases show the existence of a peptide loop (lid) which prevents access to the active site. The lid domain has been considered as a typical feature of lipases. The study of the kinetic behaviour of lipases from R. Oryzae, M. Miehei, P. Camembertii, H. Lanuginosa, C. Rugosa, C. Antarctica, human and guinea pig pancreas, hepatic esterase, acetylcholinesterase and cutinase, with vinyl esters and triacylglycerols has shown that all lipases, some of which do not posses a lid domain and esterases are active on solutions of esters without showing interfacial activation. Esterases have a high affinity for esters in solution and differentiate from lipases by their inability to hydrolyse emulsions of triolein, trioctanoin and vinyl laurate.

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Informations

  • Détails : 145 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 115-123

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  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. Saint-Jérôme). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T 2968
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