Etude de l'interface biomatériau - protéines plasmatiques humaines sous l'écoulement généré par l'électrode à disque tournant, au moyen de méthodes basées sur l'impédance électrochimique et de capacité de double couche

• Auteur / Autrice : Wayé Kanté
• Direction : May Marie de Ficquelmont-Loïzos
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences médicales
• Date : Soutenance en 2001
• Etablissement(s) : Paris 13

Mots clés

Mots clés contrôlés

Protéines plasmatiques

Biomatériaux

Résumé

Deux méthodes électrochimiques, basées sur la mesure de l'impédance, sont utilisées pour l'étude du comportement de l'interface carbone vitreux - milieu électrolytique, sans et avec protéine (1 g/l), a des conditions définies (tampon phosphate 0,1 m (ph =7,4) ; température 25c ; potentiel continu (0,67 v/ecs) conditions potentiostatiques a trois électrodes ; écoulement laminaire génère par une électrode a disque tournant (700 tr. Mn - 1) construite dans le biomatériau ; polissage de l'électrode a l'alumine. Les deux méthodes supposent que la protéine vient perturber un état stationnaire de l'interface révélé par un médiateur (ion ferricyanure). Dans la première méthode, le comportement de l'interface est étudié via l'évolution temporelle des diagrammes d'impédance sur un large domaine de fréquences (de 40 mhz a 10 kHz) avant et après adsorption de la protéine. Dans la seconde méthode, l'évolution temporelle de la capacité de la double couche est déterminée à une seule fréquence (825 Hz) sur la base d'un circuit électrique équivalent n'impliquant pas la diffusion. En fait, la première méthode a montre que la diffusion intervient et que la capacité dépend de la fréquence, conduisant à des diagrammes de Nyquist affaissés pour le carbone vitreux, contrairement au platine. La contribution des paramètres électriques caractéristiques à l'impédance globale est déterminée et leur évolution temporelle montre que la granulométrie de a1 20 3 influe sur la stabilité de l'interface et la reproductibilité des résultats. Des différences de comportement entre les protéines étudiées (sérum albumine, fibrinogène, antithrombine iii, gamma-globuline, facteur de Willebrand) sont révélées, notamment pour le fibrinogène qui semble se désorber après