Modifications radioinduites dans les protéines à l'état solide

par Alhan Chapelier

Thèse de doctorat en Chimie

Sous la direction de Chantal Houée Levin.

Soutenue en 2001

à Paris 11 .


  • Résumé

    Dans ces travaux, nous avons irradié quatre protéines à l'état solide et à température ambiante, sous air. Le lysozyme du blanc d'oeuf de poule, la thiorédoxine de E. Coli, et l'a-lactalbumine humaine ont été irradiées à l'état lyophilisé. L'insuline humaine a été irradiée à l'état dune hexamère cristallin. Quelle que soit la nature de la protéine, deux populations de protéines semblent présentes dans l'échantillon : après irradiation et dissolution: une population majoritaire ayant le même poids moléculaire et le même comportement sur une matrice hydrophobe que la protéine non irradiée. Cependant, les structure primaire, secondaire et tertiaire de ce produit serait affectée. Une population de protéines ayant subit des modifications structurales très importantes et sont donc très différentes de la protéine non irradiée. Lorsque l'irradiation est fait à l'état solide, les modifications semblent être de nature conformationelle, et n'implique pas de coupure de la chaîne polypeptidique, ni l'intégrité de ponts disulfure, ni la modification du poids moléculaire de la protéine. . .


  • Résumé

    In this study four proteins were irradiated in the solid state at ambient temperature. Thioredoxine, lysozyme and a-lactalbumine were irradiated in the lyophilised state, human insulin was irradiated in the hexameric crystalline state. For all proteins and whatever the irradiation atmosphere is, irradiation seems to lead to only small changes. For doses lower than 5 kGy, all methods lead to the same conclusion : the percent of degradation is lower than 5 %. Irradiation affect all levels of organisation. As for primary structure, we did not detect any sequence or residue that would be specially sensitive. We have evidences for oxidative degradation pathway, specially on aromatic residues and this conclusion seems general. As for the secondary structure, insulin appears more sensitive than other proteins. Two different kinds of degradation appear, since we get more compact and more released proteins. . .

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Informations

  • Détails : 138 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p.125-134

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  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : M/Wg ORSA(2001)351
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