Rôle des composants de la paroi dans la formation de biofilms par les lactocoques

par Carine Mercier

Thèse de doctorat en Sciences biologiques

Sous la direction de Michel Desmazeaud.

Soutenue en 2001

à Paris 11, Orsay .


  • Résumé

    Dans le cas des bactéries lactiques (BL), leur large utilisation dans l'industrie alimentaire suscite une question quant à leur capacité à adhérer à des surfaces et à former des biofilms, ainsi que les répercussions d'un tel processus sur la qualité des produits fabriqués. L'utilisation des BL dans les probiotiques nécessite également de connaître leur capacité à adhérer sur les cellules humaines du tractus digestif. Des approches génétiques et physico-chimiques ont été utilisées pour étudier le rôle des composants de la paroi dans la formation de biofilm par une bactérie alimentaire, Lactococcus lactis. Nous avons établi une corrélation positive entre la capacité à former un biofilm multicouche et les cassures du peptidoglycane (PG) de L. Lactis MG1363. Les cassures du PG peuvent être introduites par l'activité PG hydrolase d'AcmA ou par le disfonctionnement de la synthèse du PG provoqué par l'inactivation du gène ponA codant pour la penicillin binding protein PBP1A. D'après nos résultats, nous avons suggéré que les PG hydrolases étaient nécessaires à la formation de biofilm par L. Lactis et possible par d'autres bactéries à Gram positif. Nous avons également montré que l'autolysine AcmA des lactocoques sécrétée pouvait agir comme un médiateur dans les interactions bactériennes, en changeant les propriétés de sédimentation et d'adhésion des streptocoques en culture mixte. Nos résultats indiquent que le niveau d'adhésion de MG1363 pouvait être augmenté par l'exposition à sa surface de la protéase de paroi PrtP. En particulier, nous avons montré que PrtP ancrée à la paroi conférait aux lactocoques la capacité d'échanger des forces attractives de van der Waals, augmentant alors leur adhésion aux différents types de surfaces solides. Nos données suggèrent que MG1363 avait un faible nombre de molécules adhésives sur sa surface cellulaire. MG1363 présente donc un modèle attractif pour étudier la bioadhésion des bactéries à Gram positif.


  • Résumé

    In the case (LAB), the world-wide use of lactic acid bacteria in the food industry raises questions about their capacity to adhere to surfaces and to form biofilms, which may affect their release into the environment and their performance in dairy food production. The use of LAB in probiotics also requires knowledge of their capacities to adhere to cells of the human digestive tract. Physico-chemical and genetic approaches were used to study the role of cell wall components in biofilm formation of food bacterium Lactococcus lactis. Using L. Lactis strain MG1363, we established a positive correlation between the capacity to form multilayer biofilms and the presence of breaks in the peptidoglycan (PG). These breaks may be introduced by activity of AcmA PG-hydrolase. PG breaks are also present if PG cross-linking is incomplete; this occurs when the ponA gene, which encodes penicillin binding protein PBP1A, is inactivated. Based on our results, we suggest that biofilm, formation requires PG hydrolase activity in L. Lactis and possibly in other Gram-positive bacteria. We have also shown that the exported L. Lactis autolysin AcmA may act as a mediator in bacterial interactions. AcmA changes sedimentation and adhesion properties of Streptococci in mixed cultures. Our results indicate that adhesion to solid surfaces may increase due to the cell wall anchored proteinase PrtP on the L. Lactis cell surface. In particular, PrtP confers the capacity to exchange attractive van der Waals interactions, thus increasing bacterial adhesion to different types of solid surfaces. In view of the results of this study, we suggest that MG1363 has only few adhesive molecules on its cell surface. It thus constitutes an attractive model to study bioadhesion of Gram-positive bacteria.

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Informations

  • Détails : 139 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p.123-139

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  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : M/Wg ORSA(2001)322
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