Etude des partenaires de la proteine mps2 impliquee dans le mecanisme de duplication du spb, le centre organisateur des microtubules chez la levure saccharomyces cerevisiae

par IVAN LE MASSON

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de CARL MANN.

Soutenue en 2001

à PARIS 11, ORSAY .

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  • Résumé

    La proteine de la membrane nucleaire mps2 (monopolar spindle protein) est impliquee dans la duplication du centre organisateur des microtubules (le spb, spindle pole body) chez la levure saccharomyces cerevisiae. La recherche de partenaires par la methode du double-hybride a revele des interactions avec deux proteines du spb, bbp1 et spc24, ainsi qu'avec la proteine non caracterisee ynl107w. Le mutant bbp1-1 est decrit comme subissant une mauvaise duplication du spb et est implique avec mps2 dans le mecanisme d'accrochage du spb neosynthetise a la membrane nucleaire. Ces deux proteines co-regulent les etapes tardives de la duplication du spb. L'etude de ces proteines a montre que la localisation de spc24 au spb depend de mps2, contrairement a bbp1 qui est toujours presente dans les memes conditions. Le mutant spc24-11 subit un defaut de segregation des chromatides surs lors de l'anaphase et n'intervient pas dans le mecanisme de duplication du spb. Nos donnees confirment les publications recentes localisant spc24 dans le kinetochore au sein d'un complexe forme des proteines spc25/ nuf2 et ndc80. Notre hypothese est que l'interaction entre mps2 et spc24 est utile au mecanisme de clustering des centromeres autour du spb lors de l'interphase. Le gene codant pour la proteine ynl107 de fonction inconnue est issu du sequencage systematique du genome de la levure s. Cerevisiae. La deletion du gene ynl107 est viable, mais les mutants sont hyper-sensibles au benomyl (une drogue destabilisant les microtubules) et aux irradiations uv. Les mutants sont letaux synthetiques avec les mutants spc24 et bbp1 thermosensibles. Ces observations montrent que la proteine mps2 joue un role central pour l'insertion du spb dans la membrane nucleaire, et ouvrent des perspectives nouvelles sur son implication dans d'autres mecanismes cellulaires.


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Informations

  • Détails : 170 p.
  • Annexes : 300 ref.

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  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
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