Prediction du repliement peptidique grace aux invariants structuraux de proteines homologues

par MARC LAMARINE

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de JACQUES CHOMILIER.

Soutenue en 2001

à Paris 6 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    La fonction d'une proteine decoule de sa structure, elle-meme codee par sa sequence. Nous avons etudie la relation entre sequence et structure tridimensionnelle des proteines. Dans une premier temps nous nous sommes interesses a la variabilite naturelle des attributions de structures secondaires qui se produisent avec deux chaine de sequence identiques. Puis nous avons etudie les caracteristiques de positions hydrophobes particulieres, les topohydrophobes. Grace a la conservation au cours de l'evolution de l'hydrophobie a ces positions au sein des curs des domaines globulaires, nous avons pu modeliser de petites proteines par minimisation de contraintes geometriques floues. Parallelement nous avons developpe un nouveau potentiel de champ moyen integrant les proprietes de ces residus, telles que leur enfouissement important. Nous avons egalement mis en evidence la relation entre les positions topohydrophobes et les theories de e. Trifonov sur l'evolution du repliement proteique. Grace a ses travaux nous pouvons decouper les proteines en fragments, que nous denommons tef (tightened end fragment), de 30 acides amines dont les extremites sont proches l'une de l'autre dans le cur globulaire. Cette derniere approche ouvre des voies prometteuses dans le domaine de la prediction ab initio du repliement par reconnaissance de profils.


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Informations

  • Détails : 227 p.
  • Annexes : 212 ref.

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Disponible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 2001
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