Activite superoxyde reductase : mise en evidence d'une nouvelle activite enzymatique impliquee dans la lutte contre le stress superoxyde

par Murielle Lombard

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de MARC FONTECAVE.

Soutenue en 2001

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    La rubredoxine oxydoreductase (rbo), ou desulfoferrodoxine (dfx) est une proteine homodimerique de 2 x 14 kda, presentes chez de nombreuses bacteries sulfato-reductrices (genre desulfovibrio) et chez quelques archaebacteries. Elle possede deux centres metalliques non heminiques par sous-unite, un centre de type rubredoxine et un centre fe(nhis) 4(scys). Toutes les experiences realisees (test sod, etudes de reactivite avec o 2 o et h 2o 2, radiolyse gamma) ont montre que le centre fe(nhis) 4(scys) est responsable de l'activite superoxyde reductase (sor) de l'enzyme. Par radiolyse pulsee, deux intermediaires reactionnels ont ete mis en evidence pouvant correspondre a des especes dee type fer-peroxyde. D'autre part, deux residus proches du site actif ont ete mutes chez la sor de desulfoarculus baarsii : le residu glutamate 47 (glu-ala) et le residu lysine 48 (lys-ileu). La mutation lys-ileu induit une diminution d'un facteur 20 de la reactivite avec o 2 o et la mutation glu-ala stabiliserait un intermediaire fer-peroxyde. Une autre classe de sor a ete etudiee, celle de treponema pallidum, un organisme microaerophile sans sod ni catalase. Le centre de type rubredoxine est absent. La proteine presente la meme activite sor. L'activite sor pourrait representer une nouvelle strategie dans la lutte contre le stress superoxyde.


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Informations

  • Détails : 211 p.
  • Annexes : 206 ref.

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