Etude immunochimique de la protéolyse de la caséine β : ciblage des sites préférentiels de coupure par la plasmine

par Daniel Senocq

Thèse de doctorat en Sciences des aliments

Sous la direction de Didier Levieux.

Soutenue en 2001

à Dijon .


  • Résumé

    La qualité des fromages se construit progressivement durant leur affinage par la protéolyse du réseau de para-caséines. L'hydrolyse successive par des protéases et des peptidases variées libère de nombreux peptides qui contribuent directement ou indirectement à la flaveur. La contribution de la plasmine (EC 3. 4. 21. 7) du lait à l'hydrolyse initiale, et surtout à celle de la caséine β, est reconnue mais mal comprise, car les méthodes analytiques sont inadaptées à la complexité du processus protéolytique. L'objectif de ce travail était donc de développer une méthode quantitative de suivi immunochimique, en mesurant l'intégrité des sites spécifiquement protéolysés dans la caséine β. Ce travail est rapporté dans quatre articles. Un variant silencieux inconnu de la caséine β, nommé H, et la plasmine bovine ont été isolés, et leur interaction analysée in vitro. Des anticorps de spécificité étroite dirigés contre la caséine β, dont 21 anticorps monoclonaux reconnaissant six déterminants, et 14 anticorps anti-peptide dirigés contre cinq déterminants ont été ensuite testés, en ELISA, en immuno-blotting et sur BIAcore, pour ne retenir que quatre anticorps anti-peptide détectant l'hydrolyse in vitro de deux liaisons majeures et deux mineures.


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Informations

  • Détails : 142 f.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr., f. 49-57,69,86-87,106-107,123-124

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université de Bourgogne. Service commun de la documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TDDIJON/2001/9*BU/SE
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