Rôle de la petite protéine de stress HSP27 dans l'apopotose et la tumorigénèse

par Jean-Marie Bruey

Thèse de doctorat en Biochimie. Biologie moléculaire et cellulaire

Sous la direction de Carmen Garrido.

Soutenue en 2001

à Dijon .


  • Résumé

    Les protéines de choc thermique,[ou] protéines de stress, ont été identifiées [pour] leur capacité à protéger la cellule contre un certain nombre d'agressions. La petite protéine de stress HSP27. . . [a un] effet anti-apoptotique. . . Démontré. Cet effet s'exerce vis-à-vis de stimuli très variés, notamment. . . Vis-àvis de médicaments cytotoxiques. Nous avons étudié les mécanismes moléculaires de l'effet anti-apoptotique de la protéine HSP27 dans la lignée leucémique humaine U937, en utilisant l'étoposide, un médicament cytotoxique couramment utilisé en chimiohthérapie, comme stimulus apoptotique. Nous avons d'abord montré que l'effet anti-apoptotique. . . S'exerçait en aval de la mitochondrie et en amont de l'activation de la caspase-9. Puis, nous avons prouvé que cet effet était la conséquence d'une interaction directe rt spécifique d'HSP27 avec le cytochrome c dans le cytosol. . .


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  • Résumé

    [Pas de résumé en anglais]

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Informations

  • Détails : 161 f.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 121-158

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  • Bibliothèque : Université de Bourgogne. Service commun de la documentation. Section Médecine-Pharmacie.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2099 U/2001/1*BU/MP
  • Bibliothèque : Bibliothèque interuniversitaire de santé (Paris). Pôle pharmacie, biologie et cosmétologie.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : MFTH 965
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