Potentialites aromatiques des bacteries lactiques des produits carnes

par CELINE LARROUTURE THIVEYRAT

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées. Sciences médicales

Sous la direction de Marie-Christine Montel.

Soutenue en 2001

à Clermont-Ferrand 2 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Les metabolites issus de la degradation des acides amines ont un role important dans le developpement de la flaveur du saucisson. L'objectif de cette these etait de determiner si les bacteries lactiques isolees de viande participent comme les staphylocoques au catabolisme des acides amines en molecules aromatiques. La mise au point d'une methodologie de dosage in vitro des metabolites issus du catabolisme de la leucine et de la phenylalanine par chromatographie liquide a haute performance a permis de cribler une collection de 26 souches isolees de viande. Le catabolisme de la leucine est tres variable selon les especes. Les especes de lactobacillus sakei, lactobacillus curvatus, lactobacillus plantarum, pediococcus acidilacticii et carnobacterium divergens ont un potentiel aromatique restreint puisqu'elles degradent la leucine essentiellement en alpha-cetoisocaproate, molecule peu odorante. Cette degradation necessite la presence d'alpha-cetoglutarate. En revanche, les especes de staphylococcus carnosus, staphylococcus xylosus, staphylococcus warneri et staphylococcus saprophyticus, produisent d'importantes quantites d'acide 3-methyl butanoique. La souche carnobacterium piscicola 545 se distingue par une forte production de 3-methyl butanal, le catabolisme de la leucine est le plus important durant la phase exponentielle de croissance. Il est augmente par l'addition d'-cetoisocaproate (1%), de glucose et pour des cultures sous agitation. Malgre une faible implantation dans des saucissons modeles, la souche c. Piscicola 545 augmente l'odeur de salaison, mais seul l'acide 3-methyl butanoique est detecte. Deux genes codant des aminotransferases impliquees dans la premiere etape du catabolisme de la leucine de la souche de c. Piscicola 545 ont ete identifies. L'un code une aminotransferase aromatique qui presente une identite de 60% avec celle de lactococcus lactis subsp. Cremoris, l'autre coderait une aminotransferase a chaine laterale ramifiee non fonctionnelle. La recherche du gene implique dans la production de 3-methyl butanal par la souche de c. Piscicola 545 a conduit a la mise en evidence d'un fragment presentant une forte identite avec les sous unites e1alpha et e1beta du complexe multi-enzymatique de la pyruvate deshydrogenase de bacillus subtilis.


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Informations

  • Détails : 210 p.
  • Annexes : 188 ref.

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  • Bibliothèque : Université Clermont Auvergne (Aubière). Bibliothèque Sciences, Technologies et Staps.
  • Disponible pour le PEB
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