Modèles d'interactions tanin-protéine : de la RMN à la synthèse dirigée

par Sarah Vergé

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et médicales. Œnologie

Sous la direction de Joseph Vercauteren et de Jean-Pierre Monti.

Soutenue en 2001

à Bordeaux 2 .


  • Résumé

    Ce mémoire présente nos travaux relatifs aux interactions tanin-protéine, réalisés dansl'objectif d'améliorer nos connaissances sur le pourquoi et le comment de telles interactions. Tout d'abord, des couples de molécules modèles ont été utilisés (bradykinine-catéchine ; bradykinine-dimère B3 ; bradykinine-pentagalloylglucose) pour leur étude par RMN et modélisation moléculaire. Si la catéchine n'interagit pas avec la bradykinine, le dimère catéchique B3 s'est montré capable d'induire une modification de la structure du peptide, bien qu'aucune tâche intermoléculaire n'ait été observable en RMN. Par contre, l'interaction bradylkinine-pentagalloylglucose s'est révélée être suffisamment forte pour observer de telles taches. Pour la première fois, des modèles structuraux de duplex et de triplex tanin-protéine sont proposés. Cette étude a permis de mettre en évidence le rôle prépondérant joué par les résidus proline et arginine pour la formation de tels complexes. Enfin, de façon originale, nous avons confirmé l'existence de ces édifices moléculaires par une autre méthode expérimentale qui n'avait jamais été appliquée à l'étude des interactions non-covalentes tanin-protéine : la spectrométrie de masse à ionisation par électrospray. Par la suite, afin d'approfondir ces connaissances, nous avons recherché, pour un tanin donné, le peptide qui présente avec lui les plus fortes capacités d'interaction. Pour révéler la structure de ce "modèle" peptidique, nous avons procédé à sa synthèse "combinatoire" en présence de tanin : c'est le concept de synthèse dirigée. Après avoir expliqué ce concept et les voies d'obtention des molécules étudiées, les premiers résultats de synthèse dirigée sont présentés. Ils montrent que la présence de tanins modifie de façon significative la synthèse de certains peptides.


  • Résumé

    This thesis presents our work related to tannin-protein interactions, realised in the aim to improve our knowledges about those interactions occur. First, some couples of model molecules were used (bradykinin-catechin ; bradykinin-dimer B3 ; bradykinin-pentagalloylglucose) for their study by NMR and molecular modeling. If catechin does not interact with bradykinin, dimer B3 is able to induce a modification of the peptide structure, even if no intermolecular NOE cross-peak is observable by NMR. On the contrary, bradykinin-pentagalloylglucose interaction appears to be strong enough to observe such cross-peaks. For the first time, structural models for tannin-protein duplex and triplex are proposed. This study puts in evidence the main role of proline and arginine residues during the formation of those complexes. At last, in an original manner, we confirmed the existence of such molecular edifices by an other experimental method, never used before in the area of tannin-protein interactions : the electrospray ionisation mass spectometry. Afterwards, in order to go deeper into these knowledges, we searched, for a particular tannin, the peptide that presents with it the highest ability to interact. To reveal the structure of this peptidic "model", we realised its combinatorial synthesis in presence of tannin : it's the concept of template driven synthesis. After explaining this concept and the way to obtain the studied molecules, the first results concerning template driven synthesis are presented. They show that the presence of tannin modifies the synthesis of some peptides.

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Informations

  • Détails : 159 f.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f.150-159. Contient une bibliographie de l'auteur

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  • Bibliothèque : Université de Bordeaux. Direction de la Documentation. Bibliothèque des Sciences du Vivant et de la Santé.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : CMTB 2001-889
  • Bibliothèque : Université de Bordeaux. Direction de la Documentation. Bibliothèque Sciences et Techniques.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : FTB 889
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