Recherches sur l'inhibition du brunissement enzymatique : utilisation de préparations enzymatiques, substituts aux sulfites

par David de Rigal

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de Guy Albagnac.

Soutenue en 2001

à Aix-Marseille 3 .


  • Résumé

    Nous avons étudié les mécanismes d'inhibition du brunissement enzymatique et de la polyphénoloxydase (PPO) par deux extraits enzymatiques d'origine naturelle. Le premier est une préparation commerciale de papaïne qui s'est révélée un inhibiteur efficace du brunissement de coupes et de broyats de champignon, de pomme, d'abricot et de scarole. Cette préparation d'enzymes protéolytiques contient des composés non peptidiques de 300 à 1500 g. Mole-1 capables d'inactiver de manière partiellement réversible les différentes PPO testées et ceci consécutivement au piégeage des atomes de cuivre. Des analyses structurales nous ont permis de préciser la nature de ces composés inactivateurs, à savoir des dérivés d'allyl sulfonyl alcools. De tels composés sont probablement issus du procédé de fabrication de la préparation commerciale. La seconde préparation enzymatique étudiée était un extrait d'Aspergilîus niger riche en hydroxycinnamoïl quinate estérase (HCQE). Après avoir vérifié que cette enzyme inhibait la PPO d'abricot via l'hydrolyse de l'acide chlorogénique conduisant à la formation d'acide caféique, l'HCQE a été purifiée 8 fois en deux étapes chromatographiques. L'évolution de la composition phénolique d'un milieu réactionnel contenant de l'acide chlorogénique, de l'HCQE et de la PPO a été mathématiquement modélisée. . .

  • Titre traduit

    Studies on enzymatic browning : use of enzymatic preparations in substitution to sulfites


  • Résumé

    The inhibition of enzymatic browning and polyphenol oxidase (PPO) by two enzymatic extracts from natural sources was investigated. A papain commercial extract inhibited browning of mushroom, apple and endive slices and purees. This protease preparation contained non peptidic compounds of low molecular weight (between 300 and 1500 g. Mol-1) that inactivated all tested PPO. PPO activity partially recovered after dialysis or addition of CuSO4, which suggested that the enzyme copper was "trapped " during the inactivation mechanism. Structural analysis indicated that the inactivating agents could be allyl sulfonyl alcohol derivatives. These compounds were probably synthetised during the extract industrial processing. A hydroxycinnamoyl quinate esterase (HCQE) from Aspergilhis niger extract displaying a high HCQE activity was shown to inhibit chlorogenic acid oxidation by apricot PPO via the substrate hydrolysis leading to caffeic acid, a PPO inhibitor. . .

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Informations

  • Détails : 190 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 167-186

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  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. Saint-Jérôme). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T 2932
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