Bioremédiation du chrome par les bactéries sulfato-réductrices

par Caroline Michel

Thèse de doctorat en Microbiologie moléculaire et biotechnologie

Sous la direction de Mireille Bruschi.

Soutenue en 2001

à Aix-Marseille 1 , en partenariat avec Université de Provence. Section sciences (autre partenaire) .


  • Résumé

    La mise au point de procédés mettant en oeuvre des micro-organismes peut être un moyen efficace et écologique pour décontaminer de milieux pollués par des métaux lourds (bioremédiation). Les bactéries sulfato-réductrices (BSR) sont de bonnes candidates pour ce type d'applications : ces bactéries anaérobies peuvent réduire des métaux tels que le Cr (VI) en Cr(III) moins toxique et insoluble, ce qui permet de l'extraire d'un effluent ou de l'immobiliser dans un sol. La réduction des métaux par les BSR est chimique (via l'H2S produit par le métabolisme) et enzymatique (via des métalloprotéines). Le but de ce travail a été de caractériser la réduction enzymatique du Cr(VI) par les BSR à un niveau cellulaire et moléculaire. Une meilleure compréhension de ce processus est indispensable pour optimiser la capacité de bioremédiation des BSR dans des bioprocédés, et pour sélectionner des enzymes pour la conception des réacteurs à enzymes ou de biocapteurs. Nous avons comparé différentes souches de BSR pour la réduction enzymatique du Cr (VI), et sélectionné "Desulfomicrobium norvegicum". Cette souche peut croître en présence de 500 [mu]M Cr (VI), même si à cette concentration le chromate induit un stress (augmentation de la phase de latence, allongement des cellules,. . . ), et a ainsi été choisie pour des essais en bioréacteurs par la COGEMA et le BRGM. L'activité Cr(VI)-réductase a été comparée chez différents cytochromes c3 (cytochromes polyhémiques ayant des hèmes de potentiels redox négatifs) et chez des mutants obtenus par mutagénèse dirigée. Les résultats suggèrent le rôle d'un potentiel d'oxydo-réduction très électronégatif dans l'activité métal-réductase. Nos résultats ont montré pour la première fois une activité métal-réductase chez les hydrogénases ) [Fe] et à [Ni-Fer], partenaires physiologiques des cytochromes c3. L'interaction Cr(VI)/cytochrome c3 a été étudiée par RMN, RPE et électrochimie. Les résultats obtenus ont permis (i) de déterminer le site de fixation du Cr(VI) et la stoechiométrie de la réaction, et (ii) de proposer un modèle de transfert d'électrons entre le cytochrome et le Cr (VI). Ainsi, Cr(VI) se fixe sur des lysines situées près de l'hème IV du cytochrome, et reçoit les électrons nécessaires à sa réduction via l'hème IV grâce à un transfert intramoléculaire d'électrons des hèmes I et III vers l'hème IV.

  • Titre traduit

    Bioremediation of chromium by sulfate-reducting bacteria


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Informations

  • Détails : 200 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 137-149

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  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. St Charles). Service commun de la documentation. Bibliothèque universitaire de sciences lettres et sciences humaines.
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