Etudes fonctionnelles et structurales de protéines d'insectes impliquées dans le transport de phéromones ou de chémo-effecteurs

par Valérie Campanacci

Thèse de doctorat en Micobiologie moléculaire et biotechnologie

Sous la direction de Mariella Tegoni.

Soutenue en 2001

à Aix-Marseille 1 , en partenariat avec Université de Provence. Section sciences (autre partenaire) .


  • Résumé

    Chez les insectes, deux familles de protéines interviennent dans la communication chimique : les "pheromone binding proteins" (PBPs) et les "chemosensory proteins" (CSPs). Les PBPs sont présentes à haute concentration dans la lymphe sensillaire des soies répondant aux phéromones. Leur rôle est de transporter les phéromones hydrophobes à travers la lymphe aqueuse jusqu'aux récepteurs olfactifs. Les CSPs ont été identifiées dans les organes dédiés au goût ou à l'olfaction. Leur rôle est encore inconnu, mais il a été supposé une fonction de transporteur de composés hydrophobes. Nous avons exprimé plusieurs PBPs et une CSP de Lépidoptères comme protéines recombinantes dans "E. Coli". Après leur caractérisation biochimique, nous avons étudié la spécificité de liaison des PBPs de "Mamestra brassicae" (MbraPBP1), "Antheraea polyphemus" (ApoIPBP1), "Bombyx mori" (BmorPBP) et un héxamutant de MbraPBP1 dont la cavité interne mime celle de BmorPBP,à l'aide d'une méthode spectroscopique utilisant une sonde fluroescente, le 1-aminoanthracène (AMA). MbraPBP1 et ApoIPBP1 sont capables de lier l'AMA, et par compétition ce dernier peut être chassé de la cavité par différentes phéromones. Ces résultats remettent en cause le dogme selon lequel les PBPs son spécifiques d'une phéromone donnée. Pour la première fois, nous avons utilisé des composés bromés en spectroscopie de fluorescence pour étudier la liaison d'une CSP et nous avons montré sa capacité à lier des composés aliphatiques (alcools ou acides gras) mais aucun composé cyclique. La liaison implique les deux tryptophanes de la protéine. Ces résultats ont été appuyés par la résolution par RMN hétéronucléaire de la structure tridimensionnelle de la CSP. La protéine est de forme triangulaire et composée de six hélices. Une des faces de la protéine possède un sillon dans lequel peut être modélisé un alcool à chaîne linéaire. Le rôle des CSPs pourrait alors être l'extraction d'acides gras des membranes et leur transport vers leur cible spécifique.

  • Titre traduit

    Functional and structural studies of insect proteins involved in the transport of pheromones or chemo-effectors


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Informations

  • Détails : [147] f.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 97-114

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  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. St Charles). Service commun de la documentation. Bibliothèque universitaire de sciences lettres et sciences humaines.
  • Disponible pour le PEB
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