Microperoxydase-8 ; controle de sa catalyse et de sa reactivite

par JEAN-LOUIS PRIMUS

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de RAYMOND WEISS.

Soutenue en 2000

à Strasbourg 1 .

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  • Résumé

    La microperoxydase-8, fe(iii)mp-8, est un modele d'hemoproteine qui catalyse principalement deux types de reactions d'oxydation. En absence d'ascorbate, le modele fonctionne en mode cytochrome p450 et permet l'etude des transferts d'oxygene reels catalyses par des intermediaires fer-hydroperoxo ou fer-peroxo ainsi que fer(iv)-oxo porphyrine radical cation. En presence d'ascorbate, le modele fonctionne en mode peroxydase et permet l'etude des transferts d'oxygene apparents catalyses par des intermediaires fer(iv)-oxo ou fer(iv)-oxo porphyrine radical cation. Le suivi du transfert d'oxygene, par un marquage a l'oxygene 18, permet de discriminer entre les deux types de reactions catalysees par fe(iii)mp-8. Toutefois, il a pu etre montre que lors de la catalyse, les atomes d'oxygene du solvant peuvent egalement etre echanges avec l'espece reactive fer(iv)-oxo porphyrine radical cation. L'o- et la n-dealkylation des substrats catalysee par fe(iii)mp-8 en presence et en absence d'ascorbate, l'oxydation catalytique du guaiacol et de l'ortho-dianisidine (mode peroxydase) par fe(iii)mp-8 et mn(iii)mp-8, ainsi que l'hydroxylation de l'aniline (mode cytochrome p450) par fe(iii)mp-8 ont ete ensuite etudies. Les resultats suggerent que l'intermediaire fer-hydroperoxo est l'espece reactive majeure pour la para-hydroxylation de l'aniline et pour les reactions de o- et n-dealkylation en mode cytochrome p450. Une forme modifiee de fe(iii)mp-8 ayant le cycle imidazole de son histidine hydroxyle a ete isolee en presence de h 2o 2. L'importance de la deprotonation du ligand axial aquo dans la formation de l'intermediaire fer-hydroperoxo a ete montree. La delocalisation, par effet mesomere, du second equivalent d'oxydation de l'intermediaire

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Informations

  • Détails : 163 p.
  • Annexes : 279 ref.

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  • Bibliothèque : Université de Strasbourg. Service commun de la documentation. Bibliothèque Blaise Pascal.
  • Disponible pour le PEB
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