Recherche de nouveaux facteurs impliques dans le mecanisme d'incorporation de selenocysteine chez les eucaryotes

par DELPHINE FAGEGALTIER

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de ALAIN KROL.

Soutenue en 2000

à Strasbourg 1 .

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  • Résumé

    La selenocysteine est un analogue de la cysteine dans lequel l'atome de soufre est remplace par un atome de selenium. Les proteines qui contiennent de la selenocysteine (sec) sont impliquees dans des mecanismes d'oxydoreduction. Le residu selenocysteine joue un role central dans la catalyse. La selenocysteine est incorporee de maniere co-traductionnelle face a un codon uga. Ce mecanisme particulier est bien connu chez les eubacteries. Le propos de mon doctorat etait d'identifier des facteurs impliques dans le mecanisme d'incorporation de selenocysteine chez les eucaryotes. Nous avons recemment identifie le facteur d'elongation de souris mselb specialise dans l'insertion de selenocysteine. Nous avons montre que mselb : 1) fixe le gtp et le gdp de facon similaire a son homologue procaryote ; 2) reconnait specifiquement le sec-trna s e c in vivo et in vitro ; 3) est necessaire a l'incorporation de selenocysteine in vivo. Nous avons identifie des genes homologues chez l'homme, la drosophile, et c. Elegans. De plus, mselb forme un complexe specifique avec l'element secis uniquement en presence d'extraits totaux de cellules hela, montrant qu'au moins un autre facteur est implique dans ce mecanisme. Nous avons egalement recherche le cdna d'une proteine de 60 kda, sbp, qui se lie specifiquement a une structure en tige-boucle (secis) localisee dans la region 3 non traduite des mrna des selenoproteines, et necessaire a l'incorporation de selenocysteine. L'utilisation du systeme du triple hybride chez s. Cerevisiae, a permis d'isoler dbpb. Cependant, ce candidat n'a pas repondu a tous les criteres requis pour etre considere comme la proteine specifique sbp. Enfin, l'analyse structurale de nouveaux elements secis a montre que la majorite de ces structures en tige-boucle presente des appariements supplementaires dans la boucle apicale, de sorte qu'on peut les classifier en deux formes qui, de facon remarquable, correspondent a la famille de selenoproteines a laquelle ils appartiennent.

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Informations

  • Détails : 234 p.
  • Annexes : 170 ref.

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  • Disponible pour le PEB
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