Le facteur de démarrage de la traduction IF2 de la myxobactérie mycococcus xanthus : structure et caractérisation fonctionnelle

par Emmanuelle Tiennault-Desbordes

Thèse de doctorat en Aspects moléculaires et cellulaire de la biologie

Sous la direction de Yves Cenatiempo.

Soutenue en 2000

à Poitiers .


  • Résumé

    Les myxobacteries appartiennent a une classe de bacteries a gram negatif capables de montrer dans le cas de changements environnementaux un comportement social remarquable se caracterisant par la formation d'agregats multicellulaires appeles corps fructifiants. Ces micro-organismes expriment des proteines essentielles pour ce processus de differenciation. Au cours de ce travail, nous avons clone le gene infb de m. Xanthus codant if2 et les regions situees en 5 et 3 de ce gene. L'organisation genique de infb suggere que cet orf appartient a un operon nusa-infb decrit chez de quelques bacteries a gram negatif ou positif. Elle se caracterise par la presence directement en amont de infb d'un cadre ouvert de lecture orf1, precede par le gene nusa et l'extremite 3 de p15a et en aval de infb, la region 5 d'un autre cadre ouvert de lecture orf3. L'etude de la proteine if2 de m. Xanthus revele qu'elle est capable de remplacer la proteine endogene d'une souche d'e. Coli portant une deletion de la copie chromosomique du gene infb. Composee de 1070 acides amines, cette proteine (111,8 kda) est le plus grand des facteurs if2 caracterise a ce jour. Ceci est essentiellement du a une region n-terminale plus longue constituee de deux domaines caracteristiques. Le premier comprend une sequence de 188 acides amines constituee essentiellement de residus alanine, proline, valine, et acide glutamique similaire au domaine ape n-terminale observe chez if2 de stigmatella aurantiaca et l'extremite c-terminale de if3 de m. Xanthus. Le second est unique a if2 de m. Xanthus, localise entre la sequence ape et le domaine de liaison au gtp et se compose exclusivement de residus glycine, proline et arginine.


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Informations

  • Détails : [14], 188, [35] f
  • Annexes : 229 réf. bibliogr

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  • Bibliothèque : Université de Poitiers. Service commun de la documentation. Section Sciences, Techniques et Sport.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS 00/POIT/2304
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