Transduction du signal photonique conduisant a la phosphorylation de la phosphoenolpyruvate carboxylase chez digitaria sanguinalis : implication et caracterisation d'une phospholipase c specifique des phosphoinositides

par SYLVIE COURSOL

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de JEAN-NOEL PIERRE.

Soutenue en 2000

à Paris 11 .

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  • Résumé

    Chez les plantes c 4, la phosphoenolpyruvate carboxylase (pepc) catalyse la fixation photosynthetique primaire du co 2 atmospherique dans le cytosol des cellules de mesophylle. A la lumiere, elle est soumise a une regulation post-traductionnelle par phosphorylation d'un residu serine situe dans un motif consensus de l'extremite n-terminale de la proteine. Dans ce contexte, l'objectif de ce travail de these a ete d'apporter des elements de reponse quant au role d'une phospholipase c specifique des phosphoinositides (pi-plc) dans la chaine de transduction du signal photonique menant a la phosphorylation de la pepc. Dans un premier temps, une approche pharmacologique associee a une etude biochimique de l'enzyme a permis d'etablir la presence d'une activite pi-plc dans la fraction membranaire des protoplastes de mesophylle de digitaria sanguinalis (plante c 4). Cette activite est dependante in vitro du ca 2 +, stimulee par le mg 2 + et le gtps et inhibee par le u-73122. Par ailleurs, l'enzyme presente des similitudes immunologiques avec l'isoforme plc-1 des mammiferes. Les etudes realisees in situ ont montre que l'activite pi-plc est stimulee par la lumiere et le nh 4cl et que le u-73122 inhibe l'augmentation transitoire d'inositol-1,4,5-trisphosphate (produit de l'activite pi-plc) et la phosphorylation de la pepc. Dans un deuxieme temps, une approche de biologie moleculaire a permis d'isoler et de caracteriser un adnc codant pour une pi-plc (dsplc2) chez d. Sanguinalis. Trois genes de pi-plc seraient presents dans le genome de la plante. L'expression de dsplc2 est observee dans les feuilles et les protoplastes de mesophylle, a la lumiere comme a l'obscurite. Par ailleurs, la structure primaire de la proteine est proche de celle des autres pi-plc vegetales connues et de la plc-1 des mammiferes. Ces resultats permettront de determiner les proprietes et le mecanisme de regulation de dsplc2, ainsi que son role physiologique in planta.


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Informations

  • Détails : 149 p.
  • Annexes : 337 ref.

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  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
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