Etude du role particulier joue par le gene rrp5 dans la maturation des arn ribosomaux chez la levure saccharomyces cerevisiae

par CLAIRE TORCHET

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de SYLVIE HERMANN LE DENMAT.

Soutenue en 2000

à Paris 11 .

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  • Résumé

    La biogenese des ribosomes est un processus complexe qui fait intervenir un grand nombre de facteurs agissant en trans. L'objectif de ce travail a ete d'etudier chez la levure saccharomyces cerevisiae le role particulier joue par un de ces facteurs, la proteine rrp5p, dans la maturation des arn ribosomaux. Rrp5p est en effet le seul facteur connu qui soit simultanement requis pour la maturation du pre-arnr aux sites a 0, a 1, a 2 et a 3, et par consequent pour la synthese des arnr matures 18s et 5. 8s. Les travaux realises lors de cette these, et en particulier l'analyse de deux alleles mutants du gene rrp5 que nous avons construits, ont montre que les fonctions de rrp5p dans la maturation des arnr 18s et 5. 8s peuvent etre separees l'une de l'autre. Ainsi, les deux formes mutantes affectent la synthese de l'arnr 18s sans alterer la formation de l'arnr 5. 8s. De plus, nous avons montre que les defauts de maturation du pre-arnr 35s en arnr matures sont differents pour les deux mutants. L'analyse de la sequence proteique de rrp5p a montre que celle-ci est presque entierement constituee de la repetition de deux type de motifs : des motifs putatifs de liaison aux arn et des motifs intervenant dans des interactions proteine-proteine. Nous avons identifie un partenaire de rrp5p en recherchant des suppresseurs en multicopie d'un des alleles mutants du gene rrp5. Il s'agit de l'arn helicase putative rok1p qui est impliquee dans la synthese de l'arnr 18s. Ce resultat suggere que les proteines rrp5p et rok1p interagissent au cours des clivages qui conduisent a la formation de l'arnr 18s. Nous avons egalement montre que la proteine rrp5p peut-etre separee en deux parties qui, en agissant en trans, peuvent fonctionnellement remplacer la proteine entiere. Dans une souche exprimant cet allele bipartite, seul le clivage au site a 2 est inhibe. Ce qui nous a conduit a emettre l'hypothese selon laquelle rrp5p pourrait etre l'endonuclease responsable du clivage au site a 2.


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Informations

  • Détails : 210 p.
  • Annexes : 192 ref.

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