Encapsulation d'especes biologiques au sein d'un reseau d'oxyde synthetise par voie sol-gel

par LAURIE BERGOGNE

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de Jacques Livage.

Soutenue en 2000

à Paris 6 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Les materiaux sol-gel sont des verres formes a temperature ambiante via la polymerisation de precurseurs moleculaires tels que les alcoxydes metalliques. Les conditions de chimie douce de la synthese sol-gel sans ajout d'alcool permettent d'encapsuler des especes biologiques sans les denaturer. La premiere etape du procede sol-gel, durant laquelle debute l'hydrolyse du si(och 3) 4, a lieu en catalyse acide. La seconde etape a lieu en presence des especes biologiques avec l'addition d'un tampon phosphate. Les reactions d'hydrolyse et de condensation conduisent a la formation de silice amorphe. Le parametre pertinent permettant le controle de la taille des pores est la quantite d'eau (h) ajoutee lors de la premiere etape. Les gels de taux d'hydrolyse, h0,51, sont mesoporeux mais heterogenes : la gelification a lieu avant que la separation de phase ne disparaisse. Les gels de taux d'hydrolyse, h>2,3, sont a la limite entre micro et mesoporeux. Les gels de taux d'hydrolyse intermediaires, 0,52h2,3, sont de type mesoporeux et homogenes. Pour ces derniers, les techniques de caracterisation comme la rmn du 2 9si et 1 3c ont montre la presence de fonctions methoxy residuels qui pourraient etre a l'origine de zones hydrophobes et hydrophiles en surface des gels. L'encapsulation de parasites ou de fragments antigeniques a montre que l'integrite cellulaire est conservee. La fixation specifique antigene-anticorps a lieu dans la matrice sol-gel comme le montre les resultats du test immunonologique elisa. La diffusion des anticorps est plus facile dans les matrices mesoporeuses, et les resultats du test sont identiques a ceux d'un test elisa avec des antigenes libres. Les lipases sont des enzymes qui catalysent des reactions d'hydrolyse d'ester ou de trans-esterification en milieu aqueux ou organique. Les lipases encapsulees conservent leur activite catalytique, celle-ci est de l'ordre de 2000% par rapport a celle de l'enzyme libre en milieu organique et inferieure a 100% en milieu aqueux.


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Informations

  • Détails : 221 p.
  • Annexes : 136 ref.

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  • Consultable sur place dans l'établissement demandeur
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 2000
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