Etude biochimique et moleculaire des pectine methylesterases de peuplier role de certaines isoformes dans la differenciation des derivees cambiales

par FABIENNE MICHELI

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de RENEE GOLDBERG.

Soutenue en 2000

à Paris 6 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Les pectine methylesterases (pmes) sont des enzymes parietales catalysant la demethylesterification des pectines. Chez les plantes superieures, les pmes existent sous de nombreuses isoformes et sont impliquees dans divers processus de developpement. Au cours de ce travail nous nous sommes interesses au role des pmes dans la differenciation des derivees cambiales. Dans un premier temps, les pmes ont ete etudiees a l'aide d'une nouvelle methode d'analyse biochimique effectuee sur des coupes longitudinales (25 m) de tige de peuplier (populus tremula x tremuloides) aux stades actif et dormant, que nous avons mise au point. Trois isoformes se sont averees particulierement interessantes : une isoforme neutre distribuee dans tous les tissus de la tige, une isoforme basique presente essentiellement au stade dormant, et enfin une isoforme acide specifique de la zone cambiale. La technique de cryosection a donc permis d'affiner la detection des isoformes de pmes au niveau tissulaire, apportant ainsi de nouvelles indications quant a leur role potentiel dans la differenciation des derivees cambiales. Ces resultats ont ete completes par une approche moleculaire conduisant a la caracterisation de genes pmes specifiques des tissus xylemiens ou phloemiens. Le criblage d'une librairie d'adnc specifique de la region cambiale du peuplier a permis d'obtenir quatre adnc pmes. Le profil d'expression des genes correspondants montre que l'un d'entre eux, pttpme1, est majoritairement exprime dans les tissus phloemiens. D'autre part, un modele de structure tridimensionnelle de la proteine pttpme1 a ete propose. Ce modele, compare aux structures tridimensionnelles de differentes de differents pectinases a permis d'emettre des hypotheses concernant le mode de fixation et d'action des pmes sur leur substrat.


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 271 p.
  • Annexes : 255 ref.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Disponible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 2000
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.