Etude par modelisation moleculaire du mecanisme de la reconnaissance et de l'echange de brins d'adn induit par la proteine reca

par GUILLAUME BERTUCAT

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de Chantal Prévost.

Soutenue en 2000

à Paris 6 .

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  • Résumé

    Reca est une petite proteine de 38 kda qui, malgre sa taille, joue un role essentiel dans la recombinaison homologue, la reparation et la replication de l'adn. Cette proteine est impliquee dans des mecanismes de recherche d'homologie de sequence et d'echange de brins dont la nature fine est encore inconnue. Nous nous sommes attaches dans ce travail a comprendre comment les capacites de l'adn a etre deforme, qui jouent un role majeur dans son activites biologique, pouvaient favoriser les mecanismes de reconnaissance et d'echange de brins induits par reca. Notre etude par mecanique et dynamique moleculaire propose ainsi un modele pour le complexe d'association simple brin/duplex d'adn, mettant en jeu une triple helice d'un type nouveau, st, dans laquelle le troisieme brin est situe dans le petit sillon du duplex. Cette triple helice est stable dans les conditions d'etirement et de deroulement rencontrees dans les complexes avec reca. Elle peut constituer un support pour l'echange de brins d'adn, obtenu par echange successif d'appariement au sein des triplets de bases. Cet echange est globalement exothermique et resulte en une nouvelle structure en triple helice. Enfin, des etudes preliminaires montrent que la triple helice st est compatible avec une reconnaissance d'homologie en deux etapes.

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Informations

  • Détails : 200 p.
  • Annexes : 193 ref.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Disponible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 2000
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