Etudes structurales par rmn et modelisation moleculaire d'une proteine antimicrobienne d'origine vegetale et d'un complexe entre une proteine vegetale de transfert de lipides (ltp) et la prostaglandine b 2

par SEVERINE MOINDROT

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées. Sciences médicales

Sous la direction de Marius Ptak.

Soutenue en 2000

à Orléans .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Les ns-ltps (non-specific lipid transfert proteins) vegetales constituent une famille de proteines homologues qui ont la propriete de transferer de facon non specifique les lipides entre deux membranes. La fonction biologique de ces proteines n'est pas encore entierement determinee. Elles pourraient intervenir dans les mecanismes de defense des plantes contre des agents pathogenes, en particulier elles joueraient un role dans la formation de la cuticule, couche protectrice des plantes. Ces proteines possedent une structure helicoidale et une cavite hydrophobe pouvant accueillir une ou deux chaines lipidiques. L'objectif de cette these est d'elargir la base structurale existante afin preciser les relations structure-fonction et d'etudier la capacite des ns-ltps de complexer des substrats hydrophobes. Nous avons etudie un complexe entre la ns-ltp de ble et la prostaglandine b 2 par rmn et modelisation moleculaire. Cette etude a permis de montrer que la ns-ltp de ble peut inserer dans sa cavite un ligand possedant plusieurs liaisons vinyliques et des groupements hydroxyles. Ceci relance l'interet de l'utilisation des ns-ltps pour la solubilisation de molecules hydrophobes ayant des proprietes pharmaceutiques interessantes. Nous avons ensuite determine la structure en solution de la proteine ace-amp 1 issue des graines d'oignon qui presente des homologies de sequence avec les ns-ltps. Cette proteine possede une puissante activite antimicrobienne mais pas d'activite de transfert contrairement aux ns-ltps. L'etude de cette proteine a permis de mettre en evidence l'absence de cavite hydrophobe a l'interieur de la proteine et donc d'expliquer sur le plan structural la non-activite de transfert de ace-amp 1. A l'aide des techniques de fluorescence et d'absorbance, nous avons etudie les effets de pression et de temperature sur la ns-ltp de ble. Cette etude a permis de montrer que les modifications entrainees par l'augmentation de la pression ou de la temperature ne sont pas tres importantes et qu'elles correspondent a des changements conformationnels locaux. Nous avons etudie la cavite de la ns-ltp de ble par rmn 1 2 9xe ou le xenon est utilise comme sonde specifique des cavites. Les premieres experiences rmn 1 2 9xe nous ont permis de montrer des interactions specifiques entre le xenon et les protons bordant la cavite.


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Informations

  • Détails : 172 p.
  • Annexes : 153 ref.

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