La voie α-sécrétase de maturation de la protéine précurseur du peptide β-amyloi͏̈de dans la maladie d'Alzheimer : activités protéolytiques et régulation

par Elvira Lopez-Perez

Thèse de doctorat en Sciences. Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie

Sous la direction de Frédéric Checler.

Soutenue en 2000

à Nice .


  • Résumé

    La maladie d'Alzheimer est un syndrome neurodégénératif caractérisé par la présence de plaques séniles et de dégénérescences neurofibrillaires. Le constituant majeur des plaques séniles est le peptide β-amyloi͏̈de (Aβ) qui est issu de la maturation protéolytique de la protéine précurseur du peptide β-amyloi͏̈de ( βAPP). Deux activités enzymatiques, les β- et γ- sécrétases libèrent respectivement les extrémités N- et C-terminales du peptide Aβ. La βAPP peut subir une maturation protéolytique alternative dans la séquence du peptide Aβ par une α-sécrétase, prévenant ainsi la production du peptide amyloi͏̈de. De plus, le clivage α-sécrétase génère un fragment soluble (APPα) qui est neurotrophique et citoprotecteur. La maturation de la βAPP est sous le contôle de voies de phosphorylation, comme la voie régulée par la protéine kinase C (PKC). (. . . )

  • Titre traduit

    = α-secretase pathway of the β-amyloid precursor protein in Alzheimer's disease : proteolytic activities and regulation


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Informations

  • Détails : 2vol. (122 f.-[58] p. , 21 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 84-119. Résumé en français et en anglais

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