Régulation du clivage du récepteur de basse affinité pour les IgE (Fc[epsilon]RII/CD23 : importance de l'oligomérisation

par Olivier Munoz

Thèse de doctorat en Sciences. Immunologie

Sous la direction de Jean-Louis Cousin.

Soutenue en 2000

à Nice .


  • Résumé

    CD23 est le récepteur de basse affinité pour les IgE exprimé à la surface des cellules hématopoïétiques, dont les lymphocytes B ou les monocytes. La partie extracellulaire la plus distale de ce récepteur présente certaines homologies avec les lectines de type C, et contient les sites d'interaction pour différents ligands (IgE, CD21, CD11b /CD11c, CD47/VnR) qui rendent compte des propriétés biologiques de CD23. Le domaine lectine est connecté à la partie transmembranaire par une région en hélice α présentant un motif leucine-zipper, responsable de l'oligomérisation de la molécule. Cette région contient en outre des sites de clivage protéolytique libérant des formes solubles dont certaines gardent la capacité à former des oligomères. Toutes conservent le domaine lectine et interagissent à des degrés divers avec les ligands précédents. Le mécanisme protéolytique responsable de ce clivage reste toujours à déterminer. CD23 est impliqué dans d'importantes fonctions du système immunitaire, dont la production d'IgE et l'inflammation. Les formes membranaires ou solubles régulent ses fonctions souvent de manière opposée. Ainsi CD23 joue un rôle non négligeable dans la pathogénèse de l'allergie ou certaines maladies inflammatoires chroniques, dont la polyarthrite rhumatoïde. Nos résultats montrent que la désorganisation de cette structure augmente fortement le clivage spontané de CD23, ainsi que la sensibilité du récepteur vis-à-vis des protéases exogènes telles que l'élastase. A l'inverse, les IgE stabilisent une forme oligomérique, peu sensible au clivage. D'autre part, ce travail met en exergue la prédisposition de CD23 à être clivé par les protéases de l'inflammation et l'activité pro-inflammatoire des fragments solubles alors libérés. L'ensemble de ces données atteste d'un rôle central de la conformation de CD23 dans sa protéolyse.

  • Titre traduit

    Oligomerisation of the low affinity receptor for IgE (FC[epsilon]RII/CD23) regulates its sensitivity to proteolytic cleavage


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : Pagination multiple (105[-85] f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f.80-104. Résumé en français et en anglais

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Nice Sophia Antipolis. Service commun de la documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 00NICE5417
  • Bibliothèque : Université Nice Sophia Antipolis. Service commun de la documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 00NICE5417bis
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.