Les ornithines acetyltransferases mono- et bifonctionnelles des micro-organismes thermophiles methanococcus jannaschii, thermotoga neapolitana et bacillus stearothermophilus : mecanisme cinetique et maturation par autoclivage

par FREDERIC MARC

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées. Sciences médicales

Sous la direction de VEHARY SAKANYAN.

Soutenue en 2000

à Nantes .

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  • Résumé

    Chez les micro-organismes, la voie de biosynthese de la l-arginine est initiee par l'acetylation du l-glutamate et comporte huit etapes enzymatiques. Lors de la cinquieme etape deux enzymes differentes peuvent convertir l'intermediaire n 2-acetyl-l-ornithine en l-ornithine : l'acetylornithinase dirige la voie lineaire par deacetylation, tandis que l'ornithine acetyltransferase (oatase) dirige la voie plus avantageuse du cycle acetyle par transacetylation du l-glutamate. Les trois micro-organismes thermophiles etudies, l'archaeon methanococcus jannaschii et les bacteries thermotoga neapolitana et bacillus stearothermophilus, utilisent la voie cyclique par deux versions d'oatases differentes. L'enzyme monofonctionnelle de m. Jannaschii transfere seulement le groupe acetyle de la n 2-acetyl-l-ornithine sur le l-glutamate, tandis que les oatases bacteriennes bifonctionnelles transferent en plus le groupe acetyle de l'acetyl-coa et donc catalysent les premiere et cinquieme etapes enzymatiques de cette voie de biosynthese. Les oatases purifiees a partir d'escherichia coli sont extremement thermostables. Les trois enzymes subissent un clivage intramoleculaire entre les residus alanine et threonine du motif consensus atml du precurseur, permettant la formation des sous-unites et qui se reunissent en une molecule heterotetramerique 22. Des mutations ont ete creees dans le site de clivage de l'enzyme de b. Stearothermophilus. L'analyse des proteines de type sauvage et des mutants synthetises dans un systeme couple de transcription-traduction in vitro ou synthetises dans les cellules d'e. Coli indique que le clivage du precurseur est de type autocatalytique. Les donnees presentees prouvent que le mecanisme cinetique des oatases est de type ping-pong bi-bi et la seule sous-unite est acetylee pendant la catalyse. La l-ornithine est la molecule principale pour la regulation du cycle acetyle de la voie de biosynthese de l'arginine dans les micro-organismes thermophiles.


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Informations

  • Détails : 150 p.
  • Annexes : 265 ref.

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  • Bibliothèque : Université de Nantes. Service commun de la documentation. BU Sciences.
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