Étude structurale de Systèmes Moléculaires Organisés à base de tensioactifs fluorés non ioniques : application à l'immobilisation de biomolécules

par Marie-Hélène Ropers

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de Marie-José Stébé.

Soutenue en 2000

à Nancy 1 .


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  • Résumé

    Ce travail concerne l'étude des structures formées par deux tensioactifs non ioniques fluorés hydrophobes en présence d'eau et de perfluorodécaline. La technique de la diffraction des rayons X aux petits angles a permis de suivre la façon dont l'eau et la perfluorodécaline sont solubilisées dans les structures cristallines liquides : lamellaire, cubique bicontinue et hexagonale. L'incorporation d'eau dans les phases lamellaire et cubique ne modifie ni la conformation des chaînes hydrophobes ni la surface par tête polaire du tensioactif. A partir de 3 motifs oxyéthyléniques, la chaîne hydrophile passe d'une conformation méandre à une conformation partiellement étendue au cours de l'incorporation d'eau dans la phase lamellaire. Dans la phase cubique, elle adopte une conformation partiellement étendue, comme l'ont confirmé les analyses par spectrométrie Raman. Les mesures des coefficients de diffusion par Résonance Magnétique Nucléaire ont montré que la transition ordre-désordre de la phase cubique vers la phase éponge se traduit par une simple perte de l'ordre à longue distance. La perfluorodécaline incorporée dans les phases lamellaire et cubique forme essentiellement un film au milieu de la bicouche de tensioactif et pénètre partiellement dans les chaînes fluorocarbonées. Incorporée dans la phase hexagonale, elle provoque une nette augmentation de l'ordre des chaînes du tensioactif. La phase cubique bicontinue inverse a été utilisée comme matrice d'immobilisation d'une enzyme, la cholestérol oxydase. L'emploi d'électrodes modifiées par la phase cubique permet de contrôler l'activité de l'enzyme piégée et de doser le cholestérol en solution.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (154 p.)
  • Annexes : 171 ref.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université de Lorraine (Villers-lès-Nancy, Meurthe-et-Moselle). Direction de la Documentation et de l'Edition - BU Sciences et Techniques.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : SC N2000 77
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