Contribution à l'étude de la phosphorylation des protéines bactériennes au niveau de la tyrosine : proposition d'un rôle biologique

par Carole Vincent-Monégat

Thèse de doctorat en Sciences. Biochimie

Sous la direction de Alain-Jean Cozzone.

Soutenue en 2000

à Lyon 1 .

Le président du jury était Alain-Jean Cozzone.


  • Résumé

    Ce travail s'inscrit dans le cadre général de l'étude de la phosphorylation des protéines bactériennes. Récemment, la première activité tyrosine kinase bactérienne a été identifiée au laboratoire. Cette protéine, appelée Ptk pour "prokaryotic protein-tyrosine kinase", a été isolée à partir des membranes internes d'Acinetobacter johnsonii, bactérie aérobie stricte à Gram-négatif. Elle est capable de s'autophosphoryler aux dépens de l'ATP au niveau de plusieurs résidus tyrosyles. Nous avons, tout d'abord, réalisé une étude biochimique de la protéine Ptk en identifiant le site de fixation du nucléotide donneur de phosphate, l'ATP. Il est apparu qu'à la différence des protéine-kinases classiques eucaryotes, la protéines Ptk utilise les motifs A et B de Walker pour fixer l'ATP au cours de la réaction de phosphorylation. Par ailleurs, en étudiant la région du génome d'A. Johnsonii immédiatement en amont du gène Ptk, nous avons détecté, cloné et séquencé un autre gène, appelé ptp, codant pour une phosphotyrosine-protéine phosphatase, Ptp. Ainsi, nous avons identifié une situation très particulière où deux gènes adjacents sur le génome bactérien codent, en termes de phosphorylation, pour deux activités antagonistes. Une organisation génomique similaire a été retrouvée chez d'autres espèces bactériennes, dont Escherichia coli, au sein d'opérons qui sont tous impliqués dans la biosynthèse des polysaccharides de surface. Nous avons effectivement caractérisé chez E. Coli K12 deux nouveaux couples de protéines tyrosine kinase/phosphatase, Wzb/Wzc et Etk/Etp. Nous avons également pu appréhender le rôle régulateur de la protéine Wzc dans la physiologie de la cellule et, plus particulièrement, le rôle de la phosphorylation de cette protéine sur la biosynthèse de la capsule polysaccharide grâce à la réalisation de mutants génomiques. Ces glycocomposés étant connus pour être des facteurs de virulence importants chez les bactéries pathogènes, nous envisageons un rôle plus général de la phosphorylation réversible sur la tyrosine au niveau de la cascade de réactions qui déterminent la virulence des bactéries pathogènes.


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Informations

  • Détails : 1 vol. (156 f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 144-156

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  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
  • Disponible pour le PEB
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