Association et dissociation de deux proteines photosynthetiques : etude cristallographique du complexe ferredoxine-nadp + reductase/ferredoxine chez anabaena pcc 7119

par RENAUD MORALES

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de Michel Frey.

Soutenue en 2000

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    La ferredoxine-nadp + reductase (fnr) catalyse l'etape terminale de la photosynthese qui transforme l'energie lumineuse en energie chimique. La fnr utilise deux electrons de haute energie photoproduits par le photosysteme i (psi) et transportes, un par un, par une ferredoxine reduite pour permettre la reduction du nadp + en nadph. Le pouvoir reducteur du nadph est ensuite utilise dans les mecanismes d'assimilation du carbone. Dans un premier temps, nous nous sommes interesses a l'etude cristallographique de la fnr et de la fd isolees et dans leurs differents etats d'oxydoreduction. Les structures a tres haute resolution de la fd oxydee (1. 3 a) et reduite (1. 2 a) ont permis de mettre en evidence un changement conformationnel de la chaine principale. En revanche la structure reduite du complexe entre la fnr et son cofacteur le nadp + (1. 8 a), ne presente pas de differences majeurs avec la structure oxydee. L'interaction entre la fnr et la fd oxydees a ete etudiee par cristallographie. Pour les calculs d'affinement (realises a 2. 4 a de resolution), les cristaux ont ete traite comme une macle. Cela a permis de construire le premier modele de complexe entre une fd et une fnr issue de la cyanobacterie anabaena. L'ensemble de ces travaux nous ont permis de montrer qu'une interaction specifique avait lieu entre la fnr et la fd, permettant le transfert d'electron, puis que ces deux proteines se dissociaient vraisemblablement par un mecanisme lie a l'etat d'oxydation de la fd et notamment au changement conformationnel observe chez cette petite proteine a centre fer-soufre. (252).


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Informations

  • Détails : 230 p.
  • Annexes : 200 ref.

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