Etudes des relations structure-fonction, du repliement et de l'evolution au sein de la super-famille des malates et lactates deshydrogenases

par DOMINIQUE MADERN

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de Joseph Zaccai.

Soutenue en 2000

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    En introduction de la these, une revue detaillee sur les proteines halophiles explique quels sont les mecanismes qui contribuent a leurs proprietes specifiques. Dans une premiere partie, l'etude de la l-malate deshydrogenase tetramerique de haloarcula marismortui (hm l-maldh) a ete continuee avec la perspective d'offrir une meilleure comprehension des interactions proteine-solvant. Cet objectif a ete atteint en decrivant, dans la structure cristallographique de l'enzyme, des reseaux de ponts-ioniques complexes qui agissent comme des sites de fixation d'ion. Dans une seconde partie, une analyse comparative de la structure de la hm l-maldh avec une l-lactate deshydrogenase (l-ldh) et une l-maldh dimerique a montre que des contraintes steriques participent a definir les differents etats oligomeriques qu'atteignent ces enzymes. Les proprietes des divers etats oligomeriques transitoires, par lesquels la hm l-maldh suit son processus de repliement jusqu'a l'etat natif, ont ete etablies. Ceci permet de definir le chemin de repliement commun de la super-famille des ldh / maldh dependantes des coenzymes nadh/nadph. Dans une troisieme partie, afin de continuer la caracterisation de la super famille ldh / maldh, la l-maldh de methanococcus jannaschii a ete etudiee biochimiquement. Cette etude montre, pour la premiere fois, l'utilisation preferentielle du nadph par une l-maldh tetramerique. Ensuite, diverses analyses phylogenetiques ont ete entreprises en vue d'etablir les relations entre les enzymes de cette super famille. Elles montrent que les l-maldh tetrameriques sont toutes de nature ldh-ressemblant (like) et que les l-lactates deshydrogenases ont ete selectionnees dans le domaine bacteria.

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Informations

  • Détails : 185 p.
  • Annexes : 369 ref.

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