Etude cristallographique de la sulfite reductase : mise en evidence d'un module flavodoxine desordonne

par ARNAUD GRUEZ

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de JUAN CARLOS FONTECILLA CAMPS.

Soutenue en 2000

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    La nadph-sulfite reductase (sir) d'escherichia coli catalyse la reduction a 6 electrons du sulfite en sulfure, reaction necessaire a la biosynthese de la l-cysteine. Sir est une hemoflavoproteine de structure 8 4 de 780 kda, composee de quatre sous-unites hemoproteiques (sir-hp) fixant chacune un centre (4fe-4s) et un siroheme : site de la reduction. Les huit sous-unites flavoproteiques (sir-fp) fixent chacune deux groupements prosthetiques (un fad, un fmn), et le cofacteur (le nadph). Sir-fp est donc une proteine modulaire qui contient a la fois un fad (dans le module de type ferredoxine nadp + reductase (fnr) et un fmn (dans le module de type flavodoxine). Au cours de ce travail, nous avons resolu la structure cristallographique par la methode du remplacement isomorphe multiple a une resolution de 2. 51 a, d'une forme monomerique recombinante de sir-fp appelee sir-fp60. Elle contient les deux modules et par consequent garde les proprietes catalytiques de la proteine native. Le modele est compose de trois domaines differents : un domaine de connexion, et les domaines de fixation du nadp + et du fad qui presentent les caracteristiques structurales des fnr. Trois autres formes cristallines ont ete resolues. Dans tout les cas, le module de type flavodoxine n-terminal est absent des cartes de densite electronique, alors que les experiences de spectrometrie de masse, de sequencage n-terminal et d'activite, menees sur des cristaux dissous montrent que ce module est fonctionnel dans la proteine. La flexibilite du module de type flavodoxine pourrait etre necessite au transfert des electrons du module de type fnr a la sous-unite.

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Informations

  • Détails : 202 p.
  • Annexes : 106 ref.

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