Etude de HsEg5 moteur microtubulaire apparenté à la famille des kinésines

par Pierre Herin,d'

Thèse de doctorat en ?

Sous la direction de Andras Paldi.

Soutenue en 2000

à l'Ecole Pratique des Hautes Etudes .

  • Titre traduit

    Study of HsEg5, a human microtubular motor from the kinesin falily


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Les mouvements et les changements de forme des cellules ainsi que les transports intracellulaires sont des aspects fondamentaux de la vie. Ces déplacements sont produits par l'interaction de protéines moteurs comme les myosines, les kinésines, et les dynéines avec l'actine ou les microtubules. L'hydrolyse de l'ATP par ces moteurs fournit l'énergie nécessaire à ce mouvement. Notre travail est basé sur l'étude des moteurs de type kinésine. Ces protéines possèdent un domaine moteur responsable de la migration, capable de se fixer sur les microtubules et d'hydrolyser l'ATP. Le domaine moteur est le plus conservé entre les différentes kinésines, les domaines tige et queue qui lui font suite sont très peu conservés. Les mécanismes qui déterminent la spécificité entre une kinésine et son cargo sont encore inconnus. HsEg5, kinésine appartenant à la sous-famille bimC joue un rôle essentiel dans la mise en place du fuseau mitotique. Nous avons localisé le gène Eg5 murin sur le chromosome 19. Les gènes humain et murin semblent être épissés alternativement. Eg5 existe chez de nombreux organismes; nous l'avons isolé chez Cryptosporidium Parvum et Physarum Polycephalum. HsEg5, dans les cellules mitotiques est associée aux pôles et avec les microtubules du fuseau de la prophase jusqu'à la télophase. HsEg5 est également présente dans les cellules interphasiques au niveau des centrioles. Dans les cellules HeLa mitotiques HsEg5 est phosphorylée spécifiquement. Elle est également phosphorylée in vitro par p34cdc2. La substitution de la thréonine 927 en alanine abolit la fixation d'HsEg5 sur le fuseau mitotique. La phosphorylation contrôle donc I'association de ce moteur sur le fuseau mitotique. HsEg5 est aussi phosphorylée in vitro par la kinase HsAurora2. Cette phosphorylation a lieu sur un autre site dans la tige de cette kinésine. D'autres sites secondaires de phosphorylation existent sur HsEg5 au niveau du domaine moteur qui restent à caractériser.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (160 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. 308 réf.

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  • Bibliothèque : Ecole pratique des hautes études. Section Sciences de la vie et de la terre.
  • Disponible pour le PEB
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