Etude biochimique du mode de fonctionnement du recepteur kinase srk chez le chou fourrager (brassica oleracea)

par DIDIER CABRILLAC

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de Thierry Gaude.

Soutenue en 2000

à École normale supérieure (Lyon) .

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  • Résumé

    Les systemes d'auto-incompatibilite chez les plantes a fleurs sont des systemes qui favorisent le brassage genetique au sein d'une espece, en bloquant les processus d'autofecondation. Chez le chou fourrager (b. Oleracea), le phenomene est controle genetiquement par un locus unique et multiallelique, le locus s (pour self-incompatibility). Le rejet du pollen s'observe lorsque les memes alleles s sont exprimes a la fois dans le pollen et dans le stigmate. Dans le stigmate, le locus s code une glycoproteine secretee, slg (s-locus glycoprotein) et une proteine membranaire de type recepteur kinase, srk (s-locus receptor kinase), dont l'activite ser/thr kinase est indispensable au rejet de l'autopollen. Il a ete propose que srk, associee a slg, fixerait un ligand d'origine pollinique, et declencherait la reponse d'auto-incompatibilite via son domaine catalytique. Afin de mieux comprendre le role de la proteine srk, nous avons entrepris une serie d'etudes visant a comprendre son fonctionnement biochimique. Nous avons ainsi pu montrer que la proteine slg n'etait pas impliquee dans le mecanisme de reconnaissance du pollen lors de la reaction d'auto-incompatibilite. La phosphorylation de la proteine srk, controlee par des proteines de type thioredoxines lors d'un croisement compatible, est inductible lors de l'autopollinisation. Enfin, la proteine srk phosphorylee interagit in vivo avec la proteine phosphatase ubiquitaire kapp (kinase associated phosphoprotein phosphatase), dont le role serait de dephosphoryler srk apres stimulation. L'ensemble de ces resultats suggere que le fonctionnement de srk est proche de celui des recepteurs kinase caracterises chez les animaux et permettent de mieux comprendre le role de cette proteine dans la reconnaissance et le rejet de l'autopollen.

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Informations

  • Détails : 170 p.
  • Annexes : 195 ref.

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  • Bibliothèque : Bibliothèque Diderot Sciences (Lyon).
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