Transport et activation biomimetiques du dioxygene

par DAVID RICARD

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de Bernard Boitrel.

Soutenue en 2000

à Dijon .

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  • Résumé

    Ce travail apporte une contribution dans le domaine de la synthese et de l'etude de modeles synthetiques fonctionnels de deux hemoproteines : la myoglobine et la cytochrome c oxydase. Celles-ci assurent respectivement le transport et l'activation du dioxygene chez les mammiferes. L'interet majeur de ce travail concerne les points suivants : - la modelisation du site actif de la myoglobine par une serie de complexes ferreux porphyrine-tren met en evidence une remarquable affinite de ces derives pour le dioxygene ainsi qu'une discrimination du monoxyde de carbone, - l'utilisation de cette serie de ligands ainsi que la synthese d'une autre serie de porphyrines a piquets quinoleine dans le cadre de la modelisation du site actif de la cytochrome c oxydase mettent en evidence une relation structure-activite totalement inattendue. Nous avons alors cherche d'une part a correler les resultats obtenus au fonctionnement de l'enzyme et d'autre part a envisager l'etude de modele beaucoup plus simples et efficaces a ph physiologique. Nous demontrons ainsi finalement que ni la presence du cuivre dans le site distal des modeles, ni l'utilisation d'une base axiale proximale intramoleculaire ne sont indispensables a une activite de reduction selective du dioxygene en eau. Enfin, si l'hypothese d'une reactivite bimetallique intermoleculaire ne peut etre exclue, nous demontrons qu'il existe une reduction selective du dioxygene en eau par un mecanisme monometallique intramoleculaire pour les complexes de fer.

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Informations

  • Détails : 285 p.
  • Annexes : 297 ref.

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  • Bibliothèque : Université de Bourgogne. Service commun de la documentation. Section Sciences.
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