Protéolyse calcium-dépendante et différenciation de la cellule musculaire : intervention des protéines kinases C et des phénomènes de phosphorylation

par Bernadette Aragon

Thèse de doctorat en Sciences des aliments

Sous la direction de PATRICK COTTIN.

Soutenue en 2000

à Bordeaux 1 .

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  • Résumé

    Les travaux de recherche de cette these s'inscrivent dans la thematique generale de notre laboratoire concernant l'etude du systeme proteolytique neutre calcium-dependant (calpaines), ses roles biologiques et ses mecanismes de fonctionnement au cours de la differenciation musculaire. Les travaux realises precedemment dans notre laboratoire avaient permis de mettre en evidence un complexe natif micro-calpaine/pkc alpha dans le muscle squelettique et de montrer, in vitro, une implication de la micro-calpaine dans la regulation de la pkc alpha au sein de ce complexe, dans des conditions proches du milieu intracellulaire. Les objectifs de ce travail ont donc ete de mieux comprendre l'implication des calpaines, notamment de la micro-calpaine, dans la regulation de la pkc alpha in situ lors de la differenciation musculaire. Des cellules musculaires en cours de differenciation (cultures primaires de myoblastes de rat) ont servi de modele d'etude. Ce modele nous a permis de suivre l'expression des calpaines et de la pkc alpha au sein de la cellule musculaire et d'apprehender le role de ces enzymes dans les etapes cles de la differenciation (fusion des myoblastes, mise en place des myofibrilles, contractions spontanees). De plus, des approches experimentales, permettant de moduler l'activite ou l'expression de la pkc alpha et/ou des calpaines (traitement aux esters de phorbol, utilisation d'inhibiteurs des calpaines, oligodeoxyribonucleotides antisens diriges contre les arnm codant pour les sous-unites catalytiques de la micro-calpaine et de la milli-calpaine) nous ont permis de mieux apprehender les interactions calpaines/pkc alpha, mais egalement de comprendre comment la micro-calpaine et la pkc alpha pouvaient etre impliquees dans la regulation de la proteine marcks (myristoylated alanine-rich c kinase substrate), un substrat cytosquelettique majeur des pkc, lors de la myogenese.

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  • Détails : 142 p

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  • Cote : FTA 2306
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