Le degradosome d'arn : etude structurale et fonctionnelle d'un complexe implique dans la degradation de l'arn chez escherichia coli

par NATHALIE VANZO

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Agamemnon James Carpousis.

Soutenue en 1999

à Toulouse 3 .

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  • Résumé

    La regulation de la stabilite des arn messagers (arnm) est un niveau de controle fondamental de l'expression genique aussi bien dans les cellules eucaryotes que procaryotes. Une decouverte majeure dans le domaine de la degradation de l'arnm bacterien est l'identification chez e. Coli d'un complexe multi-proteique, appele le degradosome d'arn, associant la rnase e, une endoribonuclease, et la pnpase, une exoribonuclease. Deux autres proteines associees dans ce complexe sont l'helicase a arn, rhlb et l'enolase, une enzyme glycolytique. La decouverte d'un complexe associant la rnase e et la pnpase montre la concertation des activites endo- et exonucleolytiques lors de la degradation de l'arnm bacterien. Je me suis attachee a la caracterisation des interactions proteiques au sein du degradosome. J'ai montre que la moitie carboxyl-terminale de la rnase e contient des sites de liaison distincts et independants pour la pnpase, rhlb et l'enolase. Aucune interaction directe n'a ete detectee entre ces trois dernieres proteines, montrant que la rnase e joue le role d'une plate-forme d'assemblage pour le complexe. J'ai d'autre part analyse in vivo l'effet de deletions dans la moitie carboxyl-terminale de la rnase e sur la stabilite des arn bacteriens. Cette etude a conclu a une sensibilite differente des arnm a l'activite endonucleolytique amino-terminale de la rnase e selon que cette proteine est entiere ou tronquee dans sa moitie carboxyl-terminale. Enfin, je me suis plus particulierement interessee a l'interaction fonctionnelle entre la rnase e et l'helicase rhlb. J'ai demontre que la region de la rnase e, portant le site d'interaction de rhlb, suffisait a la stimulation de l'activite atpasique de rhlb mais non a celle de son activite helicase. Ces resultats montrent que le mecanisme de stimulation des activites atpasique et helicase de rhlb par la rnase e est different.


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Informations

  • Détails : 106 p.
  • Annexes : 220 ref.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 1999TOU30157
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