Etude dynamique et conformationnelle de peptides par rmn

par PATRICIA RABIER

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Jean-François Lefèvre.

Soutenue en 1999

à Strasbourg 1 .

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  • Résumé

    La relaxation du 1 3c nous fournit des informations sur la dynamique des proteines. La nature des mouvements dans les proteines est mal connue, neanmoins, il est generalement admis qu'ils aident a la reconnaissance mutuelle entre molecules ainsi qu'a la catalyse enzymatique. Grace au developpement de techniques rmn permettant d'enregistrer plus rapidement les parametres de relaxation, nous avons entrepris l'etude dynamique de differents peptides. Pmp-d2 (35 residus) a ainsi ete etudie en fonction de la temperature ; pmp-c (36 residus), presentant 35% d'homologie avec le precedent mais naturellement fucosyle. L'etude des deux formes glycosylee ou non de ce peptide revele que le fucose ralentit la frequence des mouvements du peptide et pas uniquement de la region a laquelle il est attache. L'etude de pmp-d2 met en valeur la complexite des mouvements animant un peptide. Enfin, un dernier chapitre est consacre a l'analyse conformationnelle de petits peptides, fragments de proteines. De tels fragments sont souvent etudies pour des raisons pratiques. Ils sont facilement synthetisables et leur analyse conformationnelle est plus facile et plus rapide. Neanmoins, des fragments, isoles de leur environnement proteique, n'ont souvent pas une conformation bien definie.

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Informations

  • Détails : 266 p.
  • Annexes : 85 ref.

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  • Bibliothèque : Université de Strasbourg. Service commun de la documentation. Bibliothèque Blaise Pascal.
  • Disponible pour le PEB
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