Etudes comparees de deux canaux membranaires de la famille mip : l'aquaporine aqpcic et le facilitateur du glycerol glpf

par VALERIE LAGREE

Thèse de doctorat en Biologie

Sous la direction de Jean Gouranton.

Soutenue en 1999

à Rennes 1 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    La famille mip (major intrinsic protein) est constituee de proteines transmembranaires impliquees dans le passage d'eau et/ou de petites molecules non chargees. Cette famille est divisee en 3 sous-groupes fonctionnels : les aquaporines responsables du passage rapide et selectif de l'eau a travers les membranes cellulaires, les facilitateurs du glycerol impliques dans le passage du glycerol et les aquaglyceroporines permettant le passage de l'eau et du glycerol. Le travail presente dans cette these concerne les relations structure-fonction de deux membres de la famille mip : aqpcic, l'aquaporine de l'insecte cicadella viridis et glpf, le facilitateur du glycerol d'escherichia coli. Nous avons utilise la levure s. Cerevisiae afin de produire la proteine aqpcic. Nous avons developpe un protocole de purification d'aqpcic permettant d'analyser la fonction de la proteine et d'envisager des etudes structurales. Nous avons identifie certains elements impliques dans la fonction et dans la specificite de transport des proteines mip. - nous montrons que la proteine glpf est presente sous forme monomerique dans les membranes cellulaires alors qu'aqpcic adopte une structure homotetramerique. - nous avons mis en evidence 4 acides amines necessaires a la fonction canal hydrique de l'aquaporine aqpcic et nous montrons que deux d'entre eux (la serine 205 et la tyrosine 222) sont impliques dans l'etat d'oligomerisation de la proteine. - enfin, nous demontrons que la substitution de la tyrosine 222 et du tryptophane 223 en une proline et une leucine confere a la proteine des proprietes de canal glycerol : la fonction de transport de glycerol et une structure monomerique. L'ensemble de ces resultats permet de proposer un modele associant la specificite de fonction des proteines mip a leur etat d'oligomerisation.


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 147 p.
  • Annexes : 256 ref.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université de Rennes I. Service commun de la documentation. Section sciences et philosophie.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TA RENNES 1999/61
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.