Etude de la regulation du catabolisme des purines chez aspergillus nidulans : - clonage et caracterisation moleculaire de oxpa. - caracterisation moleculaire de nada

par CARIN RIBARD

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de CLAUDIO SCAZZOCCHIO.

Soutenue en 1999

à PARIS 11, ORSAY .

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  • Résumé

    Chez aspergillus nidulans, l'expression des genes de structure du catabolisme des purines est induite en presence d'acide urique et reprimee en presence d'ammonium et de glutamine. Deux activateurs controlent l'expression de ces genes de structure : uay, un activateur a complexe binucleaire a zinc, specifique a cette voie, et area, un facteur gata implique dans la repression generale par l'azote. Le gene nada code pour la premiere enzyme du catabolisme des purines, une adenine deaminase. Nada a precedemment ete clone et sequence par n. Oestreicher. Ce travail presente la caracterisation moleculaire de ce gene, ainsi que l'etude de sa regulation. Bien que la proteine nada est homologue aux adenosine deaminases eucaryotes, et non aux adenine deaminases procaryotes, des dosages biochimiques ont demontres que sa fonction biochimique est celle d'une adenine deaminase. Ce resultat revele l'existence d'une nouvelle famille d'adenine deaminases eucaryotes, et remet en question le classement des adenosines deaminases realise par comparaison de sequence. Sa regulation vis a vis de area est tres particuliere, puisque en condition de repression par l'ammonium, son niveau d'expression est plus eleve qu'en condition de non induction. Ceci pourrait etre lie a une competition entre uay et area pour la fixation a leurs cibles. Parallelement, l'etude du mutant oxpa5, deregule pour la regulation du catabolisme des purines, a ete menee. Le gene oxpa a ete clone par marche chromosomique, et sa sequence revele qu'il code une adenylosuccinate synthetase (ass). Il a ete demontre que oxpa correspond au locus adb, caracterise comme etant celui de l'ass d'a. Nidulans, auparavant mal cartographie. La mutation oxpa5 correspond a un changement d'acide amine dans un domaine tres conserve parmi les ass. Le phenotype pleitropique de ce mutant est compatible avec l'hypothese que cette mutation entraine une diminution des parametres cinetiques de l'enzyme.


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Informations

  • Détails : 198 p.
  • Annexes : 100 ref.

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  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-014473
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