Approche moleculaire de la motilite liee a la polymerisation de l'actine : le modele listeria monocytogenes

par VALERIE LAURENT

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Marie-France Carlier.

Soutenue en 1999

à Paris 11 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    De nombreuses cellules, comme les fibroblastes ou les globules blancs sont capables de se deplacer par leur moyen a travers les tissus. Ce processus appele motilite cellulaire est lie a la polymerisation de l'actine. Pour comprendre comment la polymerisation de l'actine est transformee en force de propulsion, nous avons utilise comme modele la bacterie listeria monocytogenes. Ce parasite utilise en effet la polymerisation de l'actine comme un moteur pour se deplacer dans la cellule hote. Une seule proteine exprimee par listeria, acta, est responsable de l'assemblage des filaments d'actine a la surface de la bacterie. Cette proteine membranaire est exposee dans le cytoplasme de la cellule hote et recrute certaines proteines du cytoplasme indispensables a la polymerisation de l'actine. La proteine vasp (vasodilator-stimulated phosphoprotein) est une des proteines qui interagissent avec acta. Ce travail de these a mis en evidence le role de la proteine vasp dans le processus de motilite de listeria. Pour cela, nous avons mis au point un essai de motilite qui consiste a reconstituer le mouvement de listeria in vitro dans des extraits cytoplasmiques acellulaires de plaquettes sanguines humaines. L'immunodepletion de vasp de ces extraits a permis de montrer que cette proteine est indispensable au mouvement des bacteries, car en son absence, les bacteries sont incapables de se deplacer. L'addition de la proteine vasp purifiee dans les extraits depletes suffit a restaurer le mouvement des bacteries. Nous avons montre que la proteine vasp agit comme un connecteur. Par son domaine n-terminal, vasp se lie a acta et par son domaine c-terminal, vasp se lie aux filaments d'actine. Nous proposons un modele dans lequel la proteine vasp maintiendrait les filaments d'actine proches de la surface de la bacterie, dans la position la plus favorable pour transformer la polymerisation de l'actine en une force de propulsion efficace.


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 187 p.
  • Annexes : 93 ref.

Où se trouve cette thèse ?