Relations structure - fonction dans les superoxyde dismutases a fer et a manganese : le probleme de la selectivite metallique

par JEAN PHILIPPE RENAULT

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de IRENE MORGENSTERN.

Soutenue en 1999

à Paris 11 .

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  • Résumé

    Le but de ce travail etait l'analyse des relations entre la structure et la fonction des superoxyde dismutases (sod) a fer et a manganese, et en particulier de leur selectivite metallique dans un premier chapitre, nous presentons les caracteres generaux des sod a fer et a manganese et le concept de selectivite metallique. Dans un second chapitre, nous decrivons les principes de la preparation de la sod a manganese substituee par du fer de e. Coli et des sod a fer de e. Coli et m. Thermoautotrophicum. Le troisieme chapitre presente l'etude par radiolyse pulsee de la cinetique de la sod de m thermoautotrophicum. Dans le chapitre iv, nous comparons les proprietes rpe des sod a fer de e. Coli et m. Thermoautotrophicum et des sod a manganese substituees par du fer de e. Coli et s. Marcescens. Cette analyse montre une heterogeneite des proprietes spectroscopiques du site actif des sod a manganese substituees par du fer et permet de proposer une origine a la selectivite metallique. Elle est completee par une etude rmn des sod a manganese substituees par du fer de e. Coli et a fer de m. Thermoautotrophicum presentee dans le cinquieme chapitre. Dans le cas de la sod de m. Thermoautotrophicum, nous avons pu observer un equilibre entre deux formes du site metallique. Dans le chapitre vi, nous utilisons la methode du recouvrement angulaire pour analyser plus precisement la structure electronique du fer et le champ de ligand cree par la proteine dans les formes actives de sod. Cette etude est completee par l'analyse de l'effet de perturbations geometriques simples sur la structure electronique du metal. Le septieme chapitre rapporte la creation d'un modele de la sod de m. Thermoautotrophicum par analogie avec des superoxyde dismutases de structure connue.


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  • Détails : 228 P.
  • Annexes : 150 REF.

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  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-014095
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