Réponse de la 5-nucléeotidase membranaire hépatique aux cations divalents et aux substances tampons dont l'imidazole

par WEN TENG

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées

Sous la direction de Lionel Lelièvre.

Soutenue en 1999

à Paris 7 .

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  • Résumé

    La 5-nucleotidase (ec 3. 1. 3. 5. ) catalyse l'hydrolyse du phosphate esterifie a la position 5 du ribose du nucleotide adenosine 5phosphate. L'ecto-5nucleotidase est principalement impliquee dans l'hydrolyse du 5-amp extracellulaire en adenosine. L'enzyme hepatique lie a la membrane est tres stable en suspension et se vevele tres sensible aux metaux lourds, comme le plomb, le cuvre, le nickel, le cadmium, le zinc et le mercure. A cet egard, elle represente un biocapteur de haute sensibilite pour l'eau contaminee par les metaux toxiques. L'imidazole inhibe la 5-nucleotidase de maniere dependant de la dose et du temps avec un ic 5 0 de 23 mm. La sensibilite aux cations metalliques, mg 2 +, mn 2 +, co 2 + et zn 2 + montre que le comportement de l'enzyme est largement dependant de la presence d'imidazole dans le milieu reactionnel. Aux doses respectives de 10 mm et 10 m, le mg 2 + et le zn 2 + reversent completement l'inhibition par 50 mm l'imidazote (73% d'inhibition). Quant au co 2 + et au mn 2 + a dose micromolaire, ils annulent l'inhibition et doublent l'activite enzymatique. Les parametres enzymatiques ne sont pas changes notablement entre l'enzyme natif et en presence d'imidazole plus le cation concerne. La 5-nucleotidase hepatique de rat est inhibee par les chelateurs de cations divalents comme l'edta et l'egta. Une action limitee dans le temps pour 0,1 mm d'edta peut etre levee par l'addition de cations divalents mg 2 +, mn 2 + co 2 + et zn 2 +. Ce la comfirme la structure metallo-enzyme de la 5-nucleotidase. Les reactifs chimiques eedq et depc, specifiques des groupements carboxyles et hisditines, inhibent la 5-nucleotidase. Ces groupements carboxyliques et histidyls seraient impliques dans le site catalytique de l'enzyme.


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  • Détails : 182 p.
  • Annexes : 254 ref.

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  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • PEB soumis à condition
  • Cote : TS (1999) 233
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