Etude des proteines de couche s de bacillus anthracis : caracterisation genetique et analyse de leur mecanisme d'ancrage a la surface des bacilles

par STEPHANE MESNAGE

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées. Sciences médicales

Sous la direction de Agnès Fouet.

Soutenue en 1999

à Paris 7 .

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  • Résumé

    Bacillus anthracis, l'agent etiologique de la maladie du charbon, est une bacterie a gram positif, sporulante. Sa virulence est liee a la synthese de deux toxines secretees et une capsule composee d'un polymere d'acide -d-glutamique. Nous avons analyse les composants de surface de b. Anthracis. Deux proteines de surface abondantes, de meme masse moleculaire (94 kda), nommees ea1 (extractable antigen 1) et sap (surface array protein) ont ete identifiees. Les genes correspondants, eag et sap sont localises a promite l'un de l'autre sur le chromosome et organises en deux unites de transcription independantes. L'inactivation des genes eag et sap, independamment ou simultanement, a ete realisee. L'analyse des simples mutants par microscopie electronique a montre qu'ea1 et sap ont toutes les deux la capacite de former un reseau cristallin bidimensionnel. Ces deux proteines sont synthetisees simultanement et colocalisees a la surface des bacilles. Toutefois, seuls les reseaux constitues par ea1 sont observes a la surface des bacilles sauvages. Nous avons egalement pu montrer que capsule et couche s sont deux structures macromoleculaires qui peuvent coexister a la surface des bacilles. En outre, la mise en place de la capsule ne necessite pas la presence de la couche s et reciproquement. B. Anthracis possede donc une ultrastructure parietale extremement complexe pour une bacterie a gram positif. Le mecanisme d'ancrage des proteines ea1 et sap a ete caracterise. Les composants de couche s de b. Anthracis possedent a leur extremite n-terminale trois motifs slh (s-layer homology) qui s'organisent en un domaine structural suffisant pour permettre l'ancrage a la surface des bacteries. Nous avons montre que le partenaire de l'enveloppe bacterienne qui interagit avec le domaine slh est un polysaccharide associe de facon covalente au peptidoglycane. De plus, nous avons caracterise un operon de deux genes, nomme csaab (cell surface anchoring), implique dans la voie de biosynthese de ce polymere. L'inactivation du gene distal de cet operon, qui abolit totalement l'ancrage des proteines de couche s via leur domaine slh, se traduit egalement par de profondes perturbations du systeme autolytique.


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Informations

  • Détails : 294 p.
  • Annexes : 478 ref.

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  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • Accessible pour le PEB
  • Cote : TS1999
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