Mode d'action de la toxine binaire de bacillus sphaericus : liaison de la toxine et caracterisation de son recepteur chez les larves de moustiques (dipteres : culicidae)

par MARIA HELENA NEVES LOBO SILVA FILHA

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées. Sciences médicales

Sous la direction de JEAN-FRANCOIS CHARLES.

Soutenue en 1999

à Paris 6 .

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  • Résumé

    Bacillus sphaericus est une bacterie utilisee dans le controle des larves de moustiques des genres culex et anopheles, vecteurs d'agents de maladies. Son activite larvicide est due a un cristal proteique produit pendant la sporulation, appelee toxine binaire ou bin, qui est forme de deux polypeptides d'environ 42 et 51 kda (bina et binb, respectivement). Son mode d'action est partiellement connu : apres ingestion par des larves, les cristaux toxiques sont solubilises et actives par les enzymes intestinales a ph alcalin, et la toxine bin se lie a des recepteurs presents sur les membranes apicales du mesenteron des larves sensibles. Les deux composants sont necessaires pour l'activite de la toxine. Deux aspects du mode d'action de b. Sphaericus ont ete abordes : 1) la liaison in vitro de la toxine bin et de ses composants avec des preparations de microvillosites intestinales (bbmf) de larves d'anopheles sp. Et de culex pipiens ; 2) l'identification du recepteur de la toxine bin chez les larves de c. Pipiens. La specificite d'action de b. Sphaericus envers anopheles gambiae et anopheles stephensi est due a une liaison specifique de la toxine bin sur une classe unique de recepteurs presents sur les bbmf. La cinetique d'association de la toxine bin chez c. Pipiens et chez a. Gambiae est differente, tandis que la cinetique de dissociation est similaire pour les deux especes : rapide et pratiquement totale. Le comportement de la liaison de bina et binb est different chez ces deux especes. Chez c. Pipiens la liaison avec le recepteur est exclusivement le fait de binb. Chez a. Gambiae, bina et binb sont tous deux capables de se lier au recepteur. La liaison de bina est faiblement reversible, tandis que binb qui peut se dissocier totalement du recepteur. Apres solubilisation des proteines des bbmf, une proteine de 60 kda de forte affinite pour la toxine bin et liee a la membrane cellulaire par ancrage du type gpi (glycosil phosphatidyl inositol), a ete identifiee comme etant le recepteur de la toxine bin chez c. Pipiens. Cette molecule a ete caracterisee comme une maltase, dont l'activite -glucosidase a ete mise en evidence.


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Informations

  • Détails : 150 p.
  • Annexes : 263 ref.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1999
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