Structure cristalline de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase de l'archaeon hyperthermophile Methanothermus fervidus

par Christophe Charron

Thèse de doctorat en Biologie structurale

Sous la direction de Bernard Vitoux.

Soutenue en 1999

à Nancy 1 .


  • Résumé

    La structure cristalline de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) de l'archaeon Methanothermus fervidus a été déterminée sous la forme holo à 2,lÅ de résolution en présence de NADP+. Contrairement aux enzymes homologues bactériennes et eucaryotes qui sont strictement NAD+-dépendantes, la GAPDH de cet organisme présente une dualité de cofacteurs NADP+/NAD+ avec une préférence pour le NADP+. La structure quaternaire de type homotétramérique adoptée par l'enzyme de M. Fervidus est similaire à celle observée pour les GAPDH bactériennes et eucaryotes. Au niveau du site de fixation du cofacteur, la chaîne latérale positivement chargée du résidu Lys33 établit une interaction électrostatique avec le groupement 2' -phosphate de la partie adénosine du NADP+, ce qui contribue de façon décisive à la reconnaissance du NADP+ dans son site de fixation. Comme toutes les GAPDHs phosphorylantes, l'enzyme de M. Fervidus appartient à la classe B des oxydoréductases et fixe donc la partie nicotinamide du cofacteur en conformation syn par rapport au ribose adjacent. [. . . ]


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Informations

  • Détails : 1 vol. (166 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliographie p. 152-166

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  • Bibliothèque : Université de Lorraine (Villers-lès-Nancy, Meurthe-et-Moselle). Direction de la Documentation et de l'Edition - BU Sciences et Techniques.
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