Elaboration de latex hydrophiles et thermosensibles et leur utilisation comme supports pour l'immobilisation contrôlée de protéines

par David Duracher

Thèse de doctorat en Sciences. Matériaux macromoléculaires

Sous la direction de Christian Pichot.

Soutenue en 1999

à Lyon 1 .

Le jury était composé de Christian Pichot.


  • Résumé

    L'objectif de ce travail a consiste a elaborer des latex hydrophiles fonctionnalises et thermosensibles, afin d'envisager de nouvelles methodes d'immobilisation orientee des proteines. La premiere partie de cette etude a ete consacree a la synthese de differents modeles de particules : des latex cur-couronne poly(styrene/n-isopropylacrylamide) fonctionnalises par un monomere cationique l'aminoethylmethacrylate (aem) ont ete obtenues par polymerisation en emulsion an l'absence de tensioactifs. Des latex hydrogels ont ete prepares a partir du n-isopropylmethacrylamide (nipmam) par polymerisation par precipitation en presence d'un reticulant (n, n'-methylene bisacrylamide, mba). Ces particules microgels dont la temperature de transition (lcst = lowest critical solubility temperature) est superieure a celle du poly(nipam) (i. E. 32\c) ont ete fonctionnalisees a l'aide d'un monomere prealablement synthetise (l'acide n-(vinylbenzylimino)-diacetique) capable de complexer les ions metalliques. La deuxieme partie traite de la caracterisation physico-chimique et colloidale de ces latex en termes de taille, de comportement electrocinetique, de stabilite colloidale, de degre de reticulation, de degre de gonflement, etc cette etude a contribue non seulement a la comprehension des mecanismes de polymerisation, mais aussi a mieux apprehender les phenomenes d'interactions gouvernant l'adsorption des proteines par une meilleure connaissance des systemes synthetises. Dans une derniere partie, l'adsorption de deux proteines modeles a ete etudiee en fonction de divers parametres (ph, force ionique, temperature, etc). La temperature qui permet de moduler la balance hydrophile-hydrophobe de la surface des particules thermosensibles est le parametre majeur gouvernant l'adsorption des proteines sur ce type de supports, celle-ci s'adsorbant preferentiellement par des interactions hydrophobes. Enfin l'immobilisation d'une proteine recombinante genetiquement modifiee (rh24k) provenant de la capside du virus du sida a ete exploree selon deux nouvelles voies : (i) en utilisant un copolymere reactif le poly(anhydride maleique-co-methyl vinyl ether) ou poly(amve) comme agent de couplage et directement par complexation via un ion metallique d'une sequence de six histidines introduite par genie genetique.


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Informations

  • Détails : 1 vol. (240 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 170-176 et notes bibliographiques dans chaque article

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  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
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