Les oligomannosides : témoins de la destinée des glycoprotéines nouvellement synthétisées

par Sandrine Duvet

Thèse de doctorat en Sciences de la vie et de la santé

Sous la direction de René Cacan.

Soutenue en 1999

à Lille 1 .


  • Résumé

    L'extrême diversité structurale des N-glycannes liés aux glycoprotéines en font des acteurs et des témoins incontournables de la destinée des molécules. Depuis quelques années, il a été montré que les oligomannosides sont impliqués dans certaines étapes de la mise en conformation ou dans l'adressage intracellulaire de la glycoprotéine. En nous servant de ces structures oligomannosidiques, nous avons montré que certaines glycoprotéines étaient retenues spécifiquement dans le reticulum endoplasmique rugueux (RER) : cette rétention peut témoigner soit d'un problème de mise en conformation et conduire à la dégradation de la glycoprotéine, soit d'un adressage spécifique dans ce compartiment. La première partie de notre travail a porté sur une lignée cellulaire mutante qui synthétise des N-glycannes tronqués. Ce modèle présente la particularité de libérer une quantité importante d'oligomannosides solubles dont la majorité possède un seul résidu de N-acétylglucosamine en position terminale réductrice (OSGn1). Dans ce travail, nous avons montré qu'une partie de ces OSGn1 provenait de la dégradation de certaines glycoprotéines nouvellement synthétisées retenues dans le RER. Nous avons également précise que ces OSGn1 étaient libérés dans le cytosol vraisemblablement après le rétro-transport de la glycoprotéine de la lumière du RER vers le cytoplasme. La deuxième partie de notre travail a concerné l'étude de la biosynthèse des deux glycoprotéines structurales E1 et E2 du virus de l'hépatite C. L'analyse structurale des N-glycannes portés par ces deux glycoprotéines a révélé qu'elles présentaient une rétention strictement réticulaire sans recyclage à partir des compartiments golgiens. Nous avons également confirmé que les domaines transmembranaires des deux glycoprotéines pouvaient assurer, a eux seuls, cette rétention spécifique, indiquant ainsi que le bourgeonnement de la particule virale s'effectuerait bien à partir des membranes du réticulum.

  • Titre traduit

    Oligomannosides : markers of the fate of newly synthesized glycoproteins


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Informations

  • Détails : 1 vol. (155 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 140-153

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université des sciences et technologies de Lille (Villeneuve d'Ascq, Nord). Service commun de la documentation.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 50376-1999-1
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